第三节
骨骼肌收缩

一、骨骼肌的化学组成成分

（一）蛋白质

蛋白质是组成肌肉的主要固体成分，占其湿重的20 ％，由收缩蛋白、调节蛋白、结构蛋白、肌质蛋白质组成。

1.收缩蛋白

收缩蛋白是肌原纤维的结构蛋白质，也是肌肉收缩的基础，占骨骼肌蛋白的2 /3，包括肌球蛋白、肌动蛋白。肌球蛋白、肌动蛋白在肌原纤维中的含量见表2-1。

2.调节蛋白

调节蛋白含原肌球蛋白、肌钙蛋白，功能为调节肌动蛋白与肌球蛋白的结合并引起肌肉收缩。

3.结构蛋白

结构蛋白是肌细胞中的不可溶蛋白，是肌肉细胞内部细胞骨架的结构成分，分布于细胞核、核膜、肌膜、膜下及肌质内，如肌联蛋白（Titin）、伴肌动蛋白（Nebulin）、辅肌动蛋白（a-actinin）、肌中线蛋白（myomesin），调节控制肌丝排列。细胞外成分的胶原蛋白、弹性蛋白也包含在结构蛋白中。

4.肌质中的可溶性蛋白

肌质中的可溶性蛋白包括肌质蛋白（Myogen）、肌红蛋白（Myoglobin）和球蛋白X等。肌质蛋白是易溶于水的清蛋白，大部分由酶组成，它们本身不参与肌肉收缩，但参加能量供应，主要有糖酵解酶系、三羧酸循环酶系、脂肪酸β-氧化酶系、电子传递体系、氧化磷酸化酶系等。肌红蛋白为肌肉组织特有，它由含铁血红素及肌球蛋白组成，分子量为血红蛋白的1 /4（17，800D）。每分子只含一分子的亚铁血红素，与氧的亲和力强，在肌肉缺氧时可放出氧，以供肌肉收缩的急需。由于肌红蛋白呈红色，故也使肌肉显红色，其含量占肌肉蛋白质总量的0.1％～0.2％，具有储存氧和携带氧的能力。球蛋白X的功能和特性尚不了解。

肌肉中除了上述蛋白外，还含有少量自由氨基酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、丙氨酸等。

（二）糖和糖原

肌肉中的糖主要为糖原，其含量与运动的类型和程度有关，剧烈活动时储存的糖原消耗、含量减少，但肌糖原含量并不因其他组织、器官需要量的改变而受影响，这点与肝糖原不同。

人体肌糖原含量大概为1g/100g组织（湿重），肌糖原总含量约为120g，不同肌肉含量略有差异。

肌肉中的糖原由血中葡萄糖转化而来，它是在糖酵解过程中产生高能磷酸键的主要来源。在肌肉中还有少量葡萄糖、磷酸己糖、磷酸丙糖类、丙酮酸及各种三羧酸循环的中间产物。静止的肌肉含乳酸0.02 ％，在剧烈运动后乳酸可增高至0.25％以上。

（三）脂类

肌肉中含中性脂肪、磷脂、糖脂、胆固醇。中性脂肪存在于肌肉组织外围的结缔组织中。磷脂类占肌肉重量的3％～7％，主要为卵磷脂和脑磷脂，活动较多的肌肉中含磷脂量较大。糖脂含量为1％～2％，游离胆固醇含量0.03％～0.23％，其生理意义尚不明确。

（四）非蛋白质含氮化合物

人体中含肌酸及磷酸肌酸120g，在静息肌肉，大部分肌酸以磷酸肌酸形式存在。磷酸肌酸是能量的储存形式，在磷酸肌酸激酶（CK）的催化下，将其分子上的高能磷酸键转移给ADP，生成ATP，参与肌肉收缩有关的能量代谢。肌酸亦可以游离形式存在，激烈活动的肌肉，肌酸含量较高。肌酸可转变成肌酐，扩散入血，经尿排出。肌肉还含有肌肽、鹅肌肽，但它们的功用尚不清楚，似与肌肉收缩功能的发展有关，也可能促进氧化磷酸化作用，使肌肉积累更多的ATP和磷酸肌酸。

肌肉组织中存在卡尼汀（肉毒碱），主要功能为转运脂酰基通过线粒体膜，有利于脂肪酸氧化供能。

（五）无机盐

无机盐离子在肌肉收缩过程中起着重要作用，对于冲动的传导和扩散均有重要影响。无机盐离子中包括K ⁺ 、Na ⁺ 、Mg ^{2 +} 、Ca ^{2 +} 、Fe ^{3 +} 、HPO ₄ ^2- 、Cl ^- 、SO ^2- 及微量元素Mn ^{2 +} 、Co ^{2 +} 、Cu ^{2 +} 、Ni ^{2 +} 、Zn ^{2 +} ，其中以K ⁺ 、Cl ^- 为主。人体肌肉100g新鲜脱脂组织内含K ⁺ 8.3～9.5mmol、Na ⁺ 3.9～4.0mmol、Ca ²⁺ 0.45mmol。Na ⁺ 、Cl ^- 存在于细胞外间隙中，K ^＋ 存在于细胞内，与细胞膜静息电位形成有关。Ca ^{2 +} 、Mg ²⁺ 是多种酶的激活剂和抑制剂，还与肌原纤维细丝滑动有关。

（六）水分

肌肉内含水量占75％，它不仅填充了肌纤维间隙，而且在肌肉收缩过程中起着重要作用。由于水分子的物理化学特性，水分子常围绕离子（或膜）有序排列，成为液晶状态，而这一状态的形成和破坏常伴有能量改变。大部分水分（20％～25％）分布于肌纤维间隙内，它们在细胞内外的通透性决定于渗透压，水分向溶质浓度高的区域移动。因此，在低浓度的溶液中肌纤维肿胀，在高浓度溶液中肌纤维皱缩。

二、肌原纤维的分子组成

肌原纤维由粗肌丝和细肌丝组成。通过选择性地提取肌原纤维的粗肌丝和细肌丝，而后用光学、干扰、电子显微镜观察，可以看出，粗肌丝由肌球蛋白、C蛋白、M线蛋白组成；细肌丝由肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白组成。

（一）粗肌丝的分子组成

1.肌球蛋白

肌球蛋白（Myosin）是构成肌原纤维的主要蛋白质，约占肌原纤维总重量的54％。分子量520 000D，构型特殊，呈蝌蚪状，或呈高尔夫球杆状，由一细长的尾部和扩大的球头组成（图2-2）。肌球蛋白为一纤维蛋白分子，是由六条多肽链构成的六聚体，含两条重链（Myosin heavy chain，MHC）、四条轻链（Myosin light chain，MLC）。两条重链彼此以α螺旋盘曲成一双螺旋，称为α螺旋卷曲螺旋（α-helix coiled coil），每条MHC分子量220 000D，其N端部分盘绕折叠成两个球形结构，构成肌球蛋白的头，骨骼肌的每个肌球蛋白有两个头，间隔180°。C端螺旋卷曲缠绕成杆状，构成肌球蛋白的尾部，头部与尾部中间有绞链结构，可以弯曲成不同角度。肌球蛋白重链MHC由966 个氨基酸组成，能被胰蛋白酶、木瓜蛋白酶水解成大小不同的部分：头部S1、亚结构区S2（Subfragments-2，S2）、轻酶解肌球蛋白（Light metromyosin，LMM）。S1又分为23 000D及50 000D、22 000D两部分亚结构区，23 000D区含有ATP结合位点，50 000D及22 000D区含两个半胱氨酸SH1、SH2，与ATP酶活性有关。S2 比轻酶解肌球蛋白重2 倍，内含与球头连接的短的杆，即S1头部与螺旋杆相连接处的绞链（Hinge），是形成横桥的活动部位。肌球蛋白的头部有ATP酶的活性，能结合ATP并使其水解；另一部分是与肌动蛋白结合的结合位置，以形成肌球蛋白－肌动蛋白复合物。轻酶解肌球蛋白部能聚合成粗肌丝的骨架，S1 头部与螺旋杆相连接处没有完全固着在粗肌丝上，能从粗肌丝骨架中伸展出来，成为一个可扭曲的关节，称为横桥臂（图2-2），支撑球头。LMM即轻酶解肌球蛋白分子杆部的2 /3，肌肉收缩过程中准确对位，保证螺旋结构的稳定性，有利于肌球蛋白与肌动蛋白的接触。上述结构是肌肉能够将化学能转变成机械能的基础。肌球蛋白每个重链头部结合两个轻链，其中两条相同（分子量18 000D）。

脊椎动物横纹肌中有三类轻链：轻链－1（LC-1）22 000D，轻链－2（LC-2）18 000D、轻链－3（LC-3）16 000D。LC-1为主要轻链，呈碱性，为非磷酸化位置，MLC-2称为调节轻链，可调节被肌动蛋白激活的肌球蛋白重链MHC的ATP酶活性。MLC的功能除调节ATP酶活性外，还能结合钙离子、调节磷酸化、组装粗肌丝。轻链围绕每一个重链的颈部，头部两个球形结构之一结合LC-2，另一个结合LC-1 或LC-3 链。每一个轻链分子结合一个主要轻链及一个调节轻链。在颈部区域的轻链为钙调蛋白（Calmodulin）或钙调样蛋白，提供刚性结构功能。

肌球蛋白在高离子强度的溶液中不会聚合，但在生理条件的pH和离子强度下，相互间会聚合生成与肌原纤维类似的聚合物。聚合过程中，肌球蛋白分子定向有序排列，其杆部平行排列，头部朝向两端，露出于粗肌丝表面。每个粗肌丝通常露出的表面可与周围六根细肌丝相连。球蛋白分子尾尾相接构成反向复合体。一个粗肌丝可由数百个肌球蛋白聚合而成，长度1.6μm，而肌球蛋白长度为150nm，直径为1.5～2.0nm。

2.肌球蛋白结合蛋白

（1）C蛋白：C蛋白或肌球蛋白结合C蛋白MYBP-C位于A带内，分子量140 000D，构成粗肌丝蛋白的3.5 ％。其作用为包裹肌球蛋白杆部，使粗肌丝组成束状，并装配收缩成分，决定肌节长度。

（2）X蛋白和H蛋白：X蛋白和H蛋白均分布在A带内，与肌球蛋白结合蛋白C组成复合体。

3.肌联蛋白

肌联蛋白（Titin或Connectin）为已知的最大蛋白，分子量3 000 000D，呈长的细丝状，自Z盘伸展至M线，跨度为半个肌节，构成10％肌原纤维蛋白，含有免疫球蛋白样结构区域、纤维连接蛋白样结构区域、激酶、磷酸化功能区，其功能为与肌球蛋白、肌动蛋白相互作用而形成网格或支架，以固定粗肌丝及细肌丝，维持弹性及在肌肉伸展时产生张力，以及进行肌原纤维内信号传递（图1-1）。肌联蛋白缺陷时与扩张型心肌病、胫前肌远端型肌病、LGMD2J型有关。

4.M线蛋白

M线蛋白含肌酸激酶CK、M蛋白、myomesin，其功能是将球蛋白粗肌丝固定在M线网格内并维持稳定。

（二）细肌丝的分子组成

细肌丝由肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白组成。

1.肌动蛋白

肌动蛋白（Actin）占肌原纤维蛋白的20 ％～25 ％。肌动蛋白的单体呈球状，直径5.5nm，分子量47 000D，称为球状肌动蛋白（G-actin）（图2-4），球状肌动蛋白牢固地与ATP结合，只在低离子强度条件下存在。当离子强度增加，并有Mg ²⁺ 存在时，可聚合成纤维状肌动蛋白（F-actin），一个纤维状肌动蛋白通常由300～400个肌动蛋白分子聚合而成。在肌原纤维的细丝中，由两条纤维状肌动蛋白链相互缠绕而成双螺旋结构（图2-4）。肌动蛋白在聚合过程中水解ATP，生成ADP，并释放出能量。

2.调节蛋白

调节蛋白含原肌球蛋白和肌钙蛋白，在肌原纤维粗肌丝和细肌丝的相互作用中起调节作用，即共同调节依赖钙离子的肌肉收缩。

（1）原肌球蛋白：原肌球蛋白（Tropomyosin，TPM）分子呈棒状，长度40nm，具有极性，一个分子的头端与另一个分子的尾端相互衔接，成一细带状结构，位于肌动蛋白双股螺旋的沟中，在沟内位置可以移动。一个原肌球蛋白分子，只能与肌动蛋白的一条螺旋链相接触，并骑跨在7 个肌动蛋白分子上。在肌肉松弛时，每个分子的原肌球蛋白掩盖7个肌动蛋白单体，阻碍与肌球蛋白的结合（图2-4）；兴奋时，原肌球蛋白位置改变，使肌动蛋白结合部位暴露，以利于肌动蛋白和肌球蛋白的结合（图2-4）。原肌球蛋白有α、β亚单位，有四个基因编码，有一定的组织特异性。TPMl即α1亚单位分布于快肌和心肌，缺失时与肥大型心肌病有关，TPM2为β型亚单位，基因缺失时与先天性关节挛缩病及杆状体肌病有关，TPM3分布于慢肌中，也与杆状体肌病有关。

（2）肌钙蛋白：肌钙蛋白（Troponin）又称肌原蛋白，是由三个亚基（TnC、TnI、TnT）组成的球蛋白（图2-4）。TnC为钙结合亚基，又称肌钙蛋白A，分子量18 000D，能结合两个Ca ^{2 +} ，引起肌钙蛋白构型改变；TnI为抑制亚基，分子量23 000D，内含肌动蛋白的结合位置，阻碍肌动蛋白与肌球蛋白头部横桥间的相互作用。TnT为原肌球蛋白的结合亚基，分子量37 000D，能将肌钙蛋白结合到原肌球蛋白上。肌钙蛋白包含上述每一个亚基，故呈球状。由图2-4可以看出，它与细丝其他成分有两个接触位置，一个位置与原肌球蛋白结合，另一个与肌动蛋白结合，与肌动蛋白的结合并不牢固，受Ca ²⁺ 结合的调节。当Ca ²⁺ 与TnC结合时，肌动蛋白与TnI解离；当Ca ²⁺ 未与TnC结合时，TnI则与肌动蛋白结合。这一变化尚可影响原肌球蛋白，使原肌球蛋白的位置发生变化，暴露出肌动蛋白的结合位置。

3.伴肌动蛋白

伴肌动蛋白（Nebulin）为一大的细胞骨架成分，与肌纤维的粗丝、细丝共同存在于肌节内，与肌动蛋白细丝平行，纵行分布于整个肌丝（图2-4）。每一个Nebulin细丝伴两个肌动蛋白细丝，分子量600 000～800 000D，占肌原纤维蛋白的3％－4％，其为肌细丝装配的模板，但该模板不能伸展。

4.成帽蛋白

成帽蛋白（Capping proteins）包含锚住肌动蛋白细丝Z线端的CapZ（β-actinin）和M线的tropomodulin，与维持、稳定肌动蛋白细丝长度有关（图2－4）。

5.Z线蛋白

（1）α-辅肌动蛋白：α-辅肌动蛋白（α-actinin）为actin的连接蛋白，呈同型二聚体，分子量97 000D，结构与血影蛋白spectrin相似，分布于Z线肋节处（Costameres），功能为锚住肌动蛋白细丝（图2-4）。

（2）其他：包括amorphin、myozenin（FATZ）、Znin、Z蛋白、r-filamin、ZASP、myotilin、myopodin、myopalladin以及actin、capz、nebulin、titin、telthonin的重叠部分。

6.中间丝蛋白

中间丝蛋白（Intermedate filiaments）主要有结蛋白（Desmin），又称桥粒蛋白，为细丝状骨架蛋白，分子量50 000D，分布在Z线周边、神经－肌肉接头，参与邻近的肌原纤维连接，是骨骼肌、心肌纤维早期发育的标志。该蛋白的缺陷可出现肌病。纽蛋白（Vinculin）为一粘连蛋白，分布于Z盘，连接肌动蛋白细丝，其他尚有踝蛋白（Tailin）。Desmuslin为新发现的一个中间丝蛋白，与Desmin共同定位，连接Z盘与细胞外结构。其他尚有Vimentin、Synemin、Paranemin、Nestin、Syncoilin、Skelemin、Plectin，以维持结构的完整功能。

三、肌肉收缩机制

（一）肌丝滑行学说

关于肌肉收缩机制公认的是滑行学说，并已得到大量实验资料的支持。这一学说认为，肌纤维的缩短和张力改变并非肌收缩蛋白分子结构的缩短，而是两组肌丝相互滑行的结果，即肌细丝滑入了肌粗丝间，使肌节缩短。

横纹肌肌原纤维由粗、细两套蛋白细丝组成，它们互相分隔、平行排列（图2-5）。粗肌丝固定在暗带（A带），不能移动；细肌丝一端固定在Z线，另一端游离伸向A带。肌肉松弛时，粗肌丝与细肌线间只有一部分重叠，细肌丝的两端只伸展到H带，在A带中央没有细肌丝，出现一个中空区域，称H带；相邻的肌丝间存在一个间沟，在明带区域，只有细肌丝拴缚在Z线上。肌肉收缩时，细肌丝的游离端沿肌原纤维纵轴在粗肌丝间滑行，并滑入H带内，两细丝的游离端在滑行中互相接近、靠拢、重叠，因此H带变窄，甚至消失。由于肌动蛋白细丝滑入了原来的H带内，因此H带缩短。但滑行中肌球蛋白肌丝长度及位置不变，因此A带宽度不变。由于肌原纤维存在固定粗肌丝的M线及固定细肌丝的Z线，Z线呈膜格状与肌膜相连，限制了细肌丝的滑动范围，使滑动局限在两Z线组成的方格内进行，并保持粗细两套肌丝的几何构象移动有序。

（二）肌丝滑动的原因及过程

细肌丝滑动的原因系胞液内Ca ²⁺ 浓度升高，肌钙蛋白及原肌球蛋白对肌动蛋白抑制作用的解除和肌球蛋白ATP酶活性的增高，使粗肌丝发出的横桥与细肌丝咬合的结果。粗肌丝头部即横桥，能够暂时性地与肌动蛋白相接触，它们在肌球蛋白细丝上成对排列，有规律地出现。相邻两个横桥间距14.3nm，旋转60°。由于粗肌丝上肌球蛋白分子以螺旋形式组合，一个肌球蛋白分子旋转120°，因而在同一平面上横桥重复周期的距离为42.9nm。但由于存在着抑制因素，它们在松弛情况下不能与细肌丝接触。从细肌丝的分子结构中看到，每分子的肌钙蛋白通过两个点与细肌丝其他组成成分结合，这两个点就是原肌球蛋白与肌动蛋白。肌钙蛋白的抑制亚基与肌动蛋白结合，同时肌钙蛋白的结合亚基（TnT）与原肌球蛋白紧密结合，遮盖了肌动蛋白与肌球蛋白的结合点，妨碍了肌动蛋白和肌球蛋白的连接，因此粗细丝间的横桥不能形成。

此外，在肌钙蛋白的不同亚基间，连接也是松散的。肌肉松弛时，细胞内Ca ²⁺ 浓度＜ 10 ^－7 mol / L；但当Ca ²⁺ 浓度增加，则达到临界浓度10 ^－7 ～10 ^－5 mol /L时，Ca ²⁺ 迅速与肌钙蛋白的钙结合亚基结合，使本身的结构发生改变，3 个亚基间由松散状态因结合而变坚固，此时抑制亚基（TnI）与肌动蛋白分离，使原肌球蛋白移位，从表面移向肌动蛋白的双螺旋深部。这样，肌动蛋白分子上能与肌球蛋白结合的部位暴露，于是肌球蛋白的头部能与肌动蛋白结合生成肌动球蛋白横桥。由于每一个横桥对ATP有特殊的亲和性，带一个分子的ATP，启动的肌动蛋白又可激活肌球蛋白的ATP酶活性，因此ATP水解，释放出能量，使横桥发生移动，并拉动肌动蛋白细丝向内移动10nm。ATP分解后，原来的横桥发生断裂，并迅速与肌动蛋白分离。在不断补充ATP的情况下，肌钙蛋白继续被Ca ²⁺ 饱和，横桥又重新结合ATP，并附着在细肌丝的另外部位，使横桥转动，再次发生收缩反应。这样周而复始，依次使肌动蛋白细肌丝拉向内。由于肌球蛋白肌丝头部成对地排列在一端，尾部在中心，因而能使肌动蛋白细肌丝向内滑动。在一定肌节长度内，细肌丝滑动距离越大，肌张力也越大。活动的横桥数目越多，肌张力和缩短的距离越大。当Ca ²⁺ 浓度下降到临界阈（10 ^－7 mol / L）以下时，就会从肌钙蛋白的钙离子受体解脱出来，肌钙蛋白的抑制亚基重新与肌动蛋白连接，原肌球蛋白也恢复到原来的位置，在肌肉被动弹性的牵引下，肌丝复位，肌肉松弛。

四、肌肉收缩的方式

骨骼肌收缩方式的分类是基于占优势的收缩类型完成的（表2-2）。在等长收缩中，骨骼肌的长度保持不变，但是在收缩过程中肌肉产生的张力不断增加。人体维持姿势的骨骼肌能够持续长时间地保持收缩状态，是因为它们选择的是等长收缩，例如当一个人在坐姿或者是站姿时，维持人体脊柱始终处于垂直竖立状态的肌肉就进行等长收缩。在等张收缩中，骨骼肌产生的张力在收缩过程中保持不变，但是肌肉的长度变化了。我们的胳膊和手指的运动大部分是等张收缩。这种收缩的例子包括挥手或者使用计算机键盘打字。大多数肌肉收缩过程都不是严格意义上的等长收缩或者等张收缩。例如，当一个人走路或者开启一扇沉重的门时，参与收缩的肌肉的长度和张力都在变化。尽管在这两种收缩方式之间存在着生物力学方面的差异，但是这两种类型的肌肉收缩都是由骨骼肌细胞内相同的收缩过程导致的。

向心收缩是等张收缩方式，在这种收缩过程中骨骼肌产生的张力足够大以克服相对立的阻力，因此肌肉在收缩过程中缩短。由于在收缩过程中肌肉上的各个点距离肌腹中心的距离是越来越近，靠近中心，因此这种骨骼肌收缩方式被称为向心收缩。向心收缩包括那些收缩过程中导致张力增长的同时肌肉长度也缩短的收缩。在通过肌肉收缩完成的各种运动中，有很大一部分比例的收缩方式是向心收缩。

离心收缩是等张收缩方式，在收缩过程中肌肉产生的张力维持不变，但是与之相对立的阻力足够大以至于导致收缩肌肉的长度增加（表2-2）。当一个人慢慢地放下一个重物时，有些肌群将进行离心收缩。在离心收缩过程中，肌肉产生了实质性的力量。离心收缩运动方式引起了临床研究的广泛兴趣，这是因为反复的离心收缩运动易于损伤骨骼肌纤维和肌肉中的结缔组织。

肌紧张是指人体肌肉在一段很长的时间内产生的持久不变的张力。肌紧张对于维持人体后背和腿的平直状态、头直立向上，以及腹部扁平起着重要作用。肌紧张是依靠肌肉所有运动单位中一个小百分比率的运动单位的收缩活动来维持的。我们知道在任何一个时间点上这些运动单位相互之间的收缩活动都是不同向的，然而同一个运动单位并不是一直持续地收缩。神经冲动的频率可以刺激一个小百分比率的运动单位，而导致它们进行短时间的不完全强直收缩。这些正在收缩的运动单位是以这样的一种方式受到刺激然后收缩，以保证整块肌肉所产生的张力持久不变。

人体的运动通常都是流畅的，而且在一个广阔的范围内存在运动速率差异，一些运动得非常慢，而另外一些运动得非常快。尽管大多数运动是通过肌肉收缩产生的，但是几乎没有运动与单块肌肉抽搐过程中的肌肉快速反复收缩相类似。伴随着肌肉长度缩短发生的一个肌肉流畅缓慢的收缩过程，是源自于参与收缩的异相收缩运动单位数量增加。伴随着肌肉长度拉长发生的一个肌肉流畅缓慢的收缩过程，是源自于参与收缩的异相收缩运动单位数量减少。尽管每一个单独的运动单位显示出要么不完全要么完全的强直收缩，但是由于这些运动单位的收缩是异相的，同时因为在任何一个时间点被激活的运动单位的数量是变换的，结果就产生了一个流畅的肌肉收缩。作为结果，肌肉能够缓慢地或者迅速地收缩，肌肉收缩速度的快慢依赖于受刺激的运动单位的数量和参与收缩的运动单位在数量上增加或者减少的速率。

五、肌肉收缩的调节

上面介绍的是肌肉纤维本身的分子结构特点以及如何将化学能转换成机械能，表现为肌肉收缩过程。但实际上肌肉收缩是在神经的支配下进行的。图2－6和图2-7显示了自神经末端Ach释放到肌肉收缩和松弛的全过程。来自神经的冲动，传到神经末端后（图2-6-①），通过钙离子作用，释放Ach，Ach与乙酰胆碱受体结合使离子通道开放，钠离子进入细胞内，肌膜去极化，由于肌膜在Z盘水平内凹，包绕肌原纤维形成横管并与纵行的肌质网膨大形成的终池形成三联管系统，这样肌膜的去极化通过横管（图2-6-②）向内传入每个肌纤维。在静息状态下，Ca ²⁺ 储存于终池的侧窦内，当冲动传至横管的三联管部位时，引起与横管相邻的终池内膜蛋白构型发生变化，使Ca ²⁺ 渗透性大大增加，并从肌质网释放（图2-6-③）进入细胞质内，主要通过两个大的膜蛋白复合体完成，即双氢嘧啶受体（Dihydropyridine receptor，DHPR），分布于T管结合部，对电压敏感；第2 个为ryanodine受体（RyR），定位于结合部的肌质网，在与DHPR相互作用后激活，Ca ²⁺ 流入胞质，而未被激活的RyR也被升高的钙离子激活，使钙信号放大并向肌内扩散。钙离子进入细胞后，与肌钙蛋白复合体结合。钙离子与TnC结合，解除了原肌球蛋白的抑制作用（图2-6-④），使肌钙蛋白构象改变，通过肌钙蛋白的调节作用形成横桥（图2-6-⑤），拉动肌动蛋白相对滑动，出现肌肉收缩。由此可见，肌质网内Ca ²⁺ 的释放是去极化电流直接引起的，Ca ²⁺ 起了激活剂的作用。但是在松弛的肌肉中，虽然存在肌肉收缩的因素，如两套肌丝系统、ATP、ATP酶，但肌肉并不出现收缩，这是因为存在着抑制因素。只有当Ca ²⁺ 进入肌质内，使肌纤维内Ca ²⁺ 浓度升高，通过一系列变化，解除了原肌球蛋白对肌动蛋白的抑制，暴露了肌动蛋白与肌球蛋白的作用位置，才能使横桥形成、肌丝滑行。在兴奋后，钙离子与肌动蛋白解离（图2-6-⑥），肌细胞膜复极化，横管膜也随之复极化，肌质网对Ca ²⁺ 渗透性又下降，通过离子转运和钙泵的作用，将Ca ²⁺ 转运回肌质网，肌球蛋白的结合位置又被阻滞（图2-6-⑦）。肌质网内表面另一种钙结合蛋白肌集钙蛋白（Calsequestrin）又重新结合钙离子，钙离子回收到肌质网，而原肌球蛋白也回到开始的位置。这时肌质网内Ca ²⁺ 浓度重新升高，使肌纤维恢复到原先的松弛状态。因此Ca ²⁺ 在肌肉的收缩和松弛过程中起着重要的调节作用。

（一）肌肉收缩力量的控制

一块肌肉能够产生的总的张力的大小取决于两个因素：（a）每个肌纤维能够产生的张力数量；（b）在任何一个时间点参加收缩的肌纤维的数量。神经系统通过控制上述这两个因素来控制整块肌肉收缩产生的张力大小，以及肌肉的缩短速度。在一条肌纤维中产生张力大小的决定条件将在后面的内容中讨论。总结如表2-3。

在任何一个时间点参与收缩的肌纤维数量取决于：（a）在每一个运动单位中的肌纤维数量（运动单位的大小）；（b）参与收缩活动的运动单位的数量。

不同肌肉之间运动单位的大小变化很大。人体手和眼睛部位的肌肉可以产生非常精细的动作，含有小运动单位。例如，在一个眼部的肌肉中，一个运动神经元通过神经只支配大约13 条肌纤维。相反，在腿部更加粗大的肌肉中，每个运动单位都较大，它们往往含有数百条，在一些情况下甚至是几千条肌纤维。当一块肌肉是由一些小运动单位组成时，那么这个肌肉所产生的总体张力就可以通过激活额外的运动单位以一小步一小步的方式增加。如果运动单位较大，那么随着每个额外的运动单位被激活，肌肉产生的张力将有较大的增加。这样，对肌肉张力的微调控制只有在具有小的运动单位的肌肉中才可能实现。

单独一条肌纤维收缩时产生的张力大小，部分依赖于纤维的直径大小，肌纤维直径越大，收缩时产生的力量也越大，这一点我们前面已经阐述过。我们也注意到快收缩－糖酵解型肌纤维具有最大的纤维直径。这样，一个由100条快收缩－糖酵解型肌纤维组成的运动单位，活动时将产生比由100条慢收缩－有氧氧化型肌纤维组成的一个运动单位活动时更大的力量。另外，快收缩－糖酵解型运动单位倾向于由更多肌纤维组成。由于上述这两个方面的原因，激活一个快收缩－糖酵解型运动单位将产生比激活一个慢收缩－有氧氧化型运动单位更大的力量。

在一个特定的时间，一块肌肉中活动的运动单位数量增加的过程被称为募集反应。这一过程可以通过激活兴奋性突触向更多运动神经元输入信号完成。活动的运动神经元的数量越大，被募集的运动单位越多，那么肌肉张力就越大。

运动神经元的个头大小在运动单位的募集过程中起着重要的作用。一个运动神经元个头的大小是指这个神经细胞的细胞体的直径大小，这通常与这个神经细胞发出的突触的直径有关。给定相同数量的Na ⁺ ，从一个兴奋性突触处进入一个大的和一个小的运动神经元。小的神经元将经历一次更大的去极化过程，这是因为这些离子将被分布在一个相对较小的细胞膜表面面积上。相应地，在给定的相同水平的一个突触输入信号的作用下，最小的神经元将首先被募集，也就是说它们将首先产生动作电位。大的神经元只有当突触输入信号的水平增加时才会被募集。由于最小的运动神经元发出神经支配慢收缩－有氧氧化型运动单位（见表1-2），这些运动单位将首先被募集，接下来被募集的是快收缩－有氧氧化型运动单位，最终在非常剧烈的收缩时，快收缩－糖酵解型运动单位被募集参与收缩活动（图2-8）。

这样，在中等强度的力量收缩过程中，比如在大多数耐力型运动项目中，相对很少有快收缩－糖酵解型运动单位被募集，同时大多数的活动出现在那些更能够耐受疲劳的有氧氧化型的肌纤维中。而那些大的快收缩－糖酵解型运动单位只有在收缩强度超过这块肌肉所产生的最大收缩张力的40％时才开始被募集，这些肌纤维疲劳的也快。

总之，整块肌肉张力的神经控制包括：（a）单个运动单位中动作电位的频率（改变这个运动单位中肌纤维收缩产生张力的大小）和（b）运动单位的募集（改变活动的肌纤维的数量）。大多数运动神经元的活动是以连续的发放动作电位的形式出现的，这将导致单个运动单位产生强直性收缩而不是单收缩。单一一条肌纤维在从一次单收缩到一次最大的强直收缩过程中产生的张力仅仅增加了3到5倍。这样，通过改变神经细胞发放动作电位的频率为其提供了一个调控途径，从而可以对被募集的运动单位所产生的张力仅仅在3到5倍的范围内进行调控。但是一块肌肉在收缩过程中产生力量的波动范围相对这个变化大的多，可以从非常精细的运动一直到极端强有力的收缩，这一过程是通过募集运动单位实现的。这样，事实上对运动单位的募集为整个一块肌肉收缩张力的变化提供了一条主要的途径。运动单位的募集是由来自大脑的运动神经中枢到各类运动神经元的中枢指令调控的。

（二）肌肉收缩速度的控制

在下面的内容中我们将进一步阐述，单一的一条肌纤维收缩过程中缩短的速度取决于：（a）肌纤维上所承受的负荷和（b）这个肌纤维是快收缩还是慢收缩肌纤维。将它们平移到整块肌肉，这些性状就成为：（a）整块肌肉所承受的负荷和（b）肌肉中运动单位的类型。然而对于整块肌肉来说，运动单位的募集成为排列在第三重要的一个因素，这个因素可以解释为什么即使肌肉承受的负荷没有变化，但是肌肉收缩时缩短的速率可以从非常快变化到非常慢。为了具体说明这个问题，我们可以把一块肌肉看作仅仅是由两个相同大小和相同肌纤维类型的运动单位组成，一个运动单位自己单独举起一个4g重量的负荷要比举起一个2g重量的负荷速率要慢，这是因为随着负荷的增加，肌肉缩短的速度也下降。当两个运动单位都处于活动状态来举起这个4g重量的负荷时，每一个运动单位负担一半的负荷，这时每个运动单位的肌纤维缩短的速度就好像它只举起一个2g重量的负荷时一样。换句话说，当两个运动单位都处于活动状态，这块肌肉将以一个更高的速度举起这个4g重量的负荷。这样，运动单位的募集就可以导致肌肉收缩力量和收缩速度都增加。

六、肌肉收缩障碍

肌肉收缩障碍存在于一些疾病和损伤过程中，如McArdlle病，运动后出现痛性肌痉挛，持续数分钟或数小时。有作者推测为钙泵存在缺陷，收缩后不能将Ca ²⁺ 转运回肌质网内，造成肌肉持续性收缩，不能松弛。即使补充大量的ATP也不能纠正这一痉挛。恶性高热时，应用麻醉药和肌肉松弛药后出现严重肌肉痉挛，证明为钙离子通道基因突变钙泵失效。1969年，Brody报道一例运动后出现的肌痉挛患者，发现肌质网积蓄Ca ²⁺ 能力下降。一些其他类型的肌肉痛性痉挛或肌僵硬患者，可能也与肌肉收缩和松弛障碍有关。

（一）肌肉收缩的能量代谢

肌肉收缩需要消耗大量能量，这些能量都由复杂的化学反应提供。实验证明，肌肉不仅在有氧条件下收缩，也可在无氧条件下收缩。把动物肌肉分别放在氧气及氮气中，给予电刺激时均出现肌肉收缩，但放在氮气内的肌肉很快疲劳。如同时休息5min后再给予刺激，则氧气内的肌肉收缩幅度上升，而氮气内的肌肉不出现恢复。这一实验说明氧气对于肌肉的收缩并非必需，但对疲劳恢复过程却是必需的。人体肌肉在有氧和无氧的情况下都能收缩，但能量供应的形式却不同。

（二）肌肉收缩的能量来源

肌肉收缩时，肌动球蛋白每一个横桥的形成和断离都需要消耗1 分子ATP；肌原纤维收缩后的松弛过程中，Ca ²⁺ 从细胞质转运回肌质网，每泵回2个Ca ^{2 +} ，也要消耗1 分子ATP。而每个肌钙蛋白分子至少与两个Ca ²⁺ 结合，因此需要消耗大量ATP。但ATP从何处来呢？肌肉运动的能量来源主要来自糖原酵解以及磷酸肌酸的分解，反应效率很高，但总的能量有限；糖类及脂肪酸的有氧氧化，总能量不受限制，但氧化磷酸化过程比较缓慢。而且运动时肌肉供氧状况也会发生变化，能量供给率也受到各种限制。

（三）正常代谢途径

1.ATP（三磷酸腺苷）

ATP为一高能磷酸化合物，在三磷酸腺苷酶（ATP酶）的作用下分解成二磷酸腺苷（ADP）和一个磷酸，同时释放大量能量。

正常肌肉含有一定数量的ATP，是肌肉收缩的直接能量来源，但含量极少。100g肌肉组织内只含5 × 10 ^－6 mol ATP，只能供肌肉做不到1s的剧烈运动，因此这部分ATP只能维持休息时的代谢需要，不能满足运动时的能量供应。

2.磷酸肌酸

肌肉内还存在另外一种高能磷酸化合物，即磷酸肌酸，其含量为ATP的5倍，约占肌肉湿重的0.5％。磷酸肌酸在CK的作用下将磷酸转移到ADP上，生成ATP。

这一过程是可逆的，［ATP］［肌酸］/［ADP］［磷酸肌酸］反应的平衡常数为20，反应一直向左进行。但在ATP消耗后，反应向右进行。因而肌肉收缩后，磷酸肌酸成为急速恢复ATP的高能磷酸物质。可将（2-1）（2-2）反应合并，结果为

肌肉收缩的反应为磷酸肌酸水解成肌酸和磷酸，ATP反复合成，反复分解，其量不变，变化的只是磷酸肌酸。但在磷酸肌酸耗尽时，ATP也会下降。肌肉活检证明，运动员剧烈运动后的肌肉，磷酸肌酸会出现下降，但经过一段时间休息，磷酸肌酸经过一系列恢复补充，含量会重新升高。如运动程度没有剧烈到使磷酸肌酸完全耗尽，则在运动过程中就开始恢复。另外，在正常情况下，磷酸肌酸的量也是不变的，因为肌糖原的酵解能使磷酸肌酸不断重新合成。 Qjl2rr8Z9KsjPDRt7mIgIDtbGUuP1oyTPR7lQz0MVbhTXmvcTDmhY/5kbu49icnf