第五节
真核细胞的“骨架”和“轨道运输系统”

一些原核细胞就已经需要细胞骨架来支撑了，真核细胞远比原核细胞大，就更需要支撑了。真核细胞大了，蛋白质和细胞器的移动就不能完全依靠扩散，而需要主动运输，细胞分裂也是更艰巨的任务。真核生物继承了原核生物的成杆蛋白，新月蛋白，以及分裂蛋白，对它们加以改造，不仅可以起支撑作用，它们中的一些还可以作为真核细胞内“货物”运输的“轨道”。与此配套，真核细胞还发展出了能够在这些轨道上“行走”的“火车头”，在细胞内运输各种“货物”，在真核细胞的分裂中也起重要作用。

肌纤蛋白和肌球蛋白

肌纤蛋白是原核生物成杆蛋白MreB的后代，它和成杆蛋白一样，在ATP存在时能聚合成长丝，叫作微丝。微丝直径约7纳米，是真核生物的“细胞骨架”中最细的。微丝和成杆蛋白丝一样，也是双螺旋的，即由两根微丝互相缠绕组成，但是与DNA的双螺旋不同的是，DNA双螺旋中的两根链是可以分开、单独存在的，而微丝的单链并不存在，一旦聚合就是双螺旋（图3-7）。

肌纤蛋白分子上有一个凹槽，是结合ATP的地方。肌纤蛋白聚合成微丝时，所有的凹槽都朝着一个方向，所以微丝是有方向的，末端凹槽暴露的一端叫作负端，末端凹槽被埋在内部的一端叫作正端。

微丝在真核细胞的支撑上起重要的作用。例如，许多微丝从细胞核的核膜上发出，像人的头发；微丝再与细胞膜相连，相当于有无数只手从内部拉住细胞膜，真核细胞就结实多了。

微丝的长度是可变的，肌纤蛋白可以从两端加到微丝上去，也可以从两端脱落下来。如果肌纤蛋白的浓度很低，微丝上面的肌纤蛋白就会从两端解离下来，微丝缩短；反之，如果肌纤蛋白的浓度很高，微丝就会不断延长。微丝正端结合肌纤蛋白的能力比负端强，所以在某一个肌纤蛋白的浓度范围内，正端会不断添加新的肌纤蛋白而延长，而负端不断丧失肌纤蛋白而缩短，整条微丝好像是在向正端方向前进，尽管它的中段可以保持不动。

与微丝配合的蛋白质叫作肌球蛋白，它有一个头部和一条尾巴，形状像一根高尔夫球杆（图3-8）。它的头部通过“脖子”与尾巴相连，所以能低头和抬头。头部在低头状态时，能结合到微丝上，头部朝向微丝的正端方向。如果这个时候头部结合一个分子的ATP，它就会从微丝上脱落下来，同时ATP水解，提供能量使分子抬头，结合到微丝更前端的位置上。头部抬起就像弹簧拉伸，会产生张力，使其恢复低头状态。如果微丝的位置是固定的，这一低头就会使肌球蛋白向微丝的正端方向移动。反之，如果肌球蛋白不能移动，就会拉着微丝向负端方向移动。这样，微丝就可以成为肌球蛋白行走的“轨道”，肌球蛋白也就成为能在微丝轨道上行走的“火车头”。如果肌球蛋白的尾巴又能结合到细胞膜上或者细胞器上，就能拉着它们向微丝的正端方向走。这些功能非常有用，可以做许多事情。

例如，真核细胞在固体表面上爬行时，微丝在细胞的前端形成，正端朝着细胞爬行的方向，并且随着细胞膜的前移，正端不断伸长，这样就可以一直支撑着前进的细胞膜，防止它回缩。肌球蛋白的尾巴结合在细胞膜上，头部结合在微丝上，向微丝的正端“行走”，就可以拉着细胞膜往前走。在细胞的后端也有微丝，这些微丝的正端也朝着前进方向，因此是负端朝向细胞后部的细胞膜。微丝的负端不断缩短，与后端细胞膜结合的肌球蛋白也拉着细胞膜向微丝的正端行走，细胞的后端不断缩回，细胞就前进了。

将细胞爬行的工作方式稍加修改，还可以使真核细胞吞进食物颗粒，包括整个细菌（图3-9）。在细胞膜上的受体（也是蛋白质分子）探测到有细菌存在时，微丝在接触面周围形成，正端朝向食物方向。正端不断延长，推着细胞膜前进，而结合在微丝上的肌球蛋白则背着后面的细胞膜前进，这样就逐渐将食物颗粒包围，最后细胞膜融合，细菌就被细胞膜包裹，进入细胞内部，形成“内体”，内体与溶酶体融合，里面的食物就被消化了。

基于微丝的运输系统在现今的植物细胞中也继续存在，如绿藻细胞中有胞质流动，即细胞质和叶绿体一起沿着细胞边缘流动。这是因为微丝沿着细胞的内壁排列，形成轨道，肌球蛋白背着叶绿体在微丝上行走，就带着细胞质一起流动了。

微丝和肌球蛋白系统在真核细胞的分裂中也起重要作用（参见本章第六节），后来还在动物中发展成为肌肉（参见第四章第六节）。

中间纤维蛋白

中间纤维蛋白是原核生物CreS的后代。和CreS一样，中间纤维蛋白自己就可以聚合成长丝，不需要ATP（图3-10）。两个中间纤维蛋白先彼此交缠，形成二聚体，二聚体彼此结合，形成四聚体，四聚体再连成中间纤维的长丝。中间纤维直径约10纳米，比微丝粗一些，又比微管（见下文）细一些，所以叫作中间纤维。由于在四聚体中两个二聚体的方向相反，因此四聚体和由它形成的中间纤维都是没有方向的，也不能作为货物运输的轨道（火车头不知道往哪个方向跑），而只起支撑作用。

例如，中间纤维也像微丝一样，从核膜发出，与细胞膜连接，从内面拉住细胞核。在核膜的下面，还有一层由中间纤维组成的支撑结构，这些纤维彼此垂直相交，形成像纱布那样的网状物，从内面支撑核膜。

人皮肤的上皮细胞中含有大量的中间纤维，组成角蛋白。它们在上皮细胞死亡后仍然存在，形成我们皮肤表面的角质层，对皮肤起保护作用。我们的头发和指甲也主要是由角蛋白组成的。

微管蛋白、动力蛋白和驱动蛋白

原核生物FtsZ的后代是微管蛋白。和FtsZ一样，微管蛋白在结合GTP以后，也会聚合成长链，不过微管蛋白的聚合方式和FtsZ相比已经有很大的不同（图3-11）。FtsZ蛋白以单体聚合，而微管蛋白的分子分两种：α-微管蛋白和β-微管蛋白。一个α-微管蛋白先和一个β-微管蛋白结合成二聚体，再以αβ-二聚体为单位聚合成长链。聚合时二聚体都朝着一个方向，所以聚合成的链是有方向的。末端α-微管蛋白暴露的为负端，末端β-微管蛋白暴露的为正端。不仅如此，13条这种链还平行相连，组成中空的管，所以叫作微管。与FtsZ纤维的另一个不同之处是，FtsZ纤维的两端都是开放的，而微管的负端总要连接在一个组织中心上，不能变化长度，所以微管只能通过αβ-二聚体在正端的加入或解聚而延长或者缩短。

微管外径约25纳米，内径12～13纳米，比7纳米的微丝粗得多，机械强度也大得多，可以用来做更加费力的工作，而且有两种蛋白质可以在微管上行走，运动方向彼此相反，因此可以在微管上进行“双向运输”。向微管负端方向行走的是动力蛋白，向微管的正端方向行走的是驱动蛋白。这个双向运输系统在真核细胞中的“货物运输”中起重要作用，而且在鞭毛摆动、细胞分裂上也扮演不可缺少的角色（图3-12）。

真核细胞比原核细胞大得多，用于游动的鞭毛也粗得多，直径大约有300纳米，结构也和原核细胞的鞭毛不同（图3-13）。原核细胞的鞭毛由鞭毛蛋白组成，外面没有包膜，而真核细胞的鞭毛外面有膜包裹，里面还有微管支撑。9组微管排成一圈，每组含有两根彼此融合的微管，在鞭毛的中心还有两根微管，形成9+2的结构。这些微管以负端与位于细胞膜下的一个叫作基体的组织中心的结构相连，因此微管的正端朝向鞭毛末端的方向。

在鞭毛内，微管组之间有动力蛋白连接。动力蛋白用来走路的脚结合在一组微管上，而头结合在相邻的微管组上，动力蛋白要行走时，由于头部被固定不能移动，于是脚在微管上产生推力，使相邻的微管组之间彼此滑动，鞭毛就弯曲了。鞭毛两边的动力蛋白交替作用，鞭毛就来回摆动，产生推力，如精子前进就是靠后面的一根鞭毛驱动的。

微管运输系统的另一个重要作用，是参与真核细胞的分裂。