第九节
原核细胞中做机械功的蛋白质

原核生物的生理活动不仅需要进行各种化学反应的分子，还需要一些能够产生机械力的分子，在细胞分裂、“货物运输”、细胞运动、细胞形状中发挥作用。

使原核细胞分裂的蛋白质FtsZ

原核生物的细胞在分裂时，会在细胞中部形成由蛋白质组成的一个环，叫作分裂环。这个环不断收缩，就可以把细胞裂为两个（图2-19）。分裂环由十几种蛋白质组成，其中起关键作用的蛋白质叫分裂蛋白（FtsZ蛋白）。FtsZ蛋白在GTP（三磷酸鸟苷，也是高能化合物，类似三磷酸腺苷ATP，只不过碱基不是腺嘌呤而是鸟嘧啶）的存在下可以聚汇成几十个单位长的直链，这些链互相重叠排列，形成一个绕细胞分裂面的环，类似棉纤维纺成的线。FtsZ蛋白通过FtsA蛋白与细胞膜联系。与FtsZ蛋白结合的GTP水解时，直链会向一个方向弯曲，产生拉力，使分裂环收缩，将细胞一分为二。所有的原核生物都含有FtsZ蛋白。黄连素能够与FtsZ蛋白紧密结合，抑制FtsZ环的形成，这就是黄连素具有广谱抗菌作用的原因之一，因为它能够阻止原核生物的细胞分裂。

将遗传物质分配到两个子细胞中去的缩分系统和推分系统

原核生物的细胞分裂前，DNA被复制，生成两份DNA。如果没有一种机制把这两份DNA分配到两个子细胞中去，就有可能在细胞分裂时，两份DNA都进入其中一个子细胞，而另一个子细胞又得不到DNA。为了防止这种情况，原核生物发展出了一套系统，叫缩分蛋白系统，英文缩写为ParABS，包括蛋白质ParA、ParB和DNA上的序列ParS（图2-20）。

ParA在ATP存在时能够聚合成长链，而ParB可以结合在DNA复制起始点的序列ParS上。细胞的两端叫作极，在DNA复制前，结合ParS的ParB通过蛋白PopZ把DNA的复制起始点固定在细胞的老极上（即在上次细胞分裂时已经存在的极，细胞分裂新形成的极叫新极），而ParA的长链则通过蛋白TipN被固定在细胞的新极上。DNA被复制后，原来的DNA仍然被固定在老极上，而新DNA的ParS也和ParB结合。当新DNA的ParS-ParB复合物遇到从新极发出的ParA长链时，就会与ParA结合，同时激活ParA水解ATP的活性。当末端ParA上面的ATP被水解为ADP后，这个ParA形状改变，从ParA链的末端脱落，使ParA链缩短一个单位，同时暴露出新的ParA-ATP末端。由于这个末端又可以和ParSParB复合物结合，ParS-ParB复合物就向缩短了的ParA链方向前进一步。ParS-ParB复合物与新的ParA-ATP末端结合，又触发ParA水解ATP的活性，使又一个ParA分子从链端脱落。这样，ParA链不断缩短，ParS-ParB复合物也就一直追着不断退缩的ParA链走，直至它到达新极为止。由于原来的DNA一直被固定在老极上，新的DNA到达新极，就和原来的DNA分布在不同的子细胞中了。至于为什么ParS-ParB复合物能够追着缩短中的ParA链走，是因为细胞中的分子是在运动中的，而ParS-ParB复合物遇到ParA链时又能够与之结合（参见本章第十节）。

原核生物的细胞里面不但有主要的环状DNA，还有主要DNA外的小环状DNA分子，叫作质粒。质粒上也有基因，如抵抗抗生素的基因。细胞分裂时，质粒也要被复制，然后被分配到两个子细胞中去。与主要DNA通过缩分蛋白系统来分配不同，质粒的分配是由推分蛋白系统来完成的，缩写为ParMRC，包括蛋白ParM、ParR和ParC（图2-21）。

ParM和ParA一样，在结合ATP后能够聚合成长链，而且新的ParM-ATP单位可以在链的两端同时加入。新加入的ParM-ATP会使链里面的ParM-ATP单位水解为ParM-ADP。这样，ParM链中间的部分就是由ParM-ADP单位组成的，两端戴有ParM-ATP的帽子，而这个帽子能够使链保持稳定。ParC类似ParB，可以结合在质粒DNA复制起始处的DNA序列；而ParR可以充当中间人，把ParM和ParC结合在一起。质粒复制后，两份质粒各有一个复制起始点，它们分别和ParC-ParR结合，这时ParM链在这两个ParC-ParR复合物之间形成。新的ParMATP单位在ParM与ParR结合处插入，使ParM链不断延长，推着两个质粒向细胞的两极运动。细胞分裂时，ParM链也从中间被切断。由于ParM链主要是由ParM-ADP单位组成的，中间ParM-ADP单位的暴露会使ParM链迅速瓦解，两个质粒就分别留在两个细胞里面了。

使原核生物运动的鞭毛蛋白

有些原核生物还发展出了用于游动的鞭毛，使原核生物可以主动地向有利的生活环境移动，或者逃离不利的生活环境。原核生物的鞭毛是由鞭毛蛋白组成的，鞭毛的根部插在细胞膜上的一个“旋转轴承”上。这个“旋转轴承”由多个蛋白质分子组成，可以被从细胞外流向细胞内的氢离子流带着转动，类似于水轮机的工作原理。“轴承”的转动带着鞭毛转动，就可以推着原核生物的细胞前进（参见第六章图6-4）。

在本章第七节中，我们谈到跨膜氢离子浓度梯度是细胞储存能量的一种方式，在这里，这种能量就被直接用来使鞭毛转动，而不是先合成ATP，再用ATP来驱动鞭毛转动。

使原核细胞成为杆形的蛋白质

原核生物的细胞可以是球形，也可以是杆形，被分别称为球菌和杆菌。杆菌含有成杆蛋白（MreB），而球菌则没有这种蛋白质。MreB分子在ATP存在时能聚合成类似弹簧的螺旋形长丝，紧贴细胞膜的内面，贯穿细胞的全长，好像从内面撑住塑料管的金属螺旋。MreB螺旋还起到脚手架的作用，让合成细胞壁的酶沿着MreB螺旋的位置合成新的细胞壁，使细胞成为杆形（图2-22左）。

使原核细胞弯曲的成新月蛋白

如果杆状细胞弯曲，就可以形成新月状或螺旋状的细胞。这是由于一种成新月蛋白（CreS）的作用。Cres蛋白分子自身就可以聚合成链，不需要ATP的存在。这些CreS链结合于细胞的一侧，妨碍细胞壁合成；细胞另一侧没有CreS链结合，细胞壁就可以正常合成，使细胞壁面积增大，让杆状的细胞弯曲，或者变为螺旋形（图2-22右）。

这些干机械活的蛋白质不仅在原核细胞中起重要作用，其中的分裂蛋白、成杆蛋白和成新月蛋白还被真核细胞继承，成为肌肉骨骼系统中的一部分（参见第三章第五节）。 D1dJGsXS38hgTCf2nFiiaQmU+Zqz2eYk/yqaL4rI1bVc4eLddYDcX96Uc3AXslgI