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抗体的基本结构是一“Y”形的四肽链结构（图3-1），由两条完全相同的重链（heavy chain，H）和两条完全相同的轻链（light chain，L）以二硫键连接而成。
抗体的重链（heavy chain，H）由450～550个氨基酸残基组成，分子量50～70kD。根据重链结构不同可分为μ、δ、γ、α和ε链，据此可将免疫球蛋白分为 5类，即 IgM、IgD、IgG、IgA 和 IgE。
抗体的轻链（light chain，L）含约210个氨基酸残基，分子量约25kD。轻链分为κ链和λ链两型，二者功能无差异。一个天然抗体分子两条轻链的型别总是相同的，但同一个体内可存在分别带有κ或λ链的抗体分子。不同种属生物体内两型轻链的比例不同：如正常人血清中κ型和λ型免疫球蛋白浓度之比约为2∶1，而小鼠的比例为 20∶1。
重链和轻链近氨基端（N端）约110个氨基酸序列是变化较大的区域，称为可变区（variable region，V区），分别占重链和轻链的1/4（或1/5）和1/2区域。重链和轻链V区分别称为V H 和V L ，各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为高变区（hypervariable region，HVR）或互补决定区（complementarity determining region，CDR），分别称为 CDR1、CDR2和 CDR3。CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不容易变化，称为骨架区（framework region，FR）。 V H 和V L 各有 FR1、FR2、FR3和 FR4四个骨架区。V H 和V L 的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位，负责识别及结合抗原，从而发挥免疫效应。
图3-1 抗体的基本结构示意图
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BCR：为B细胞抗原识别受体，是表达于B细胞表面并嵌入细胞膜类脂分子的膜型免疫球蛋白（mIg），如同体液中的免疫球蛋白分子，膜型免疫球蛋白是由两条完全相同的重链和两条完全相同的轻链构成，可变区基因重排决定BCR的多样性，可特异性识别并结合不同的抗原分子。
TCR：为T细胞抗原识别受体，不同的T细胞克隆表达不同特异性的TCR，从整体看形成了TCR的多样性，这样保证机体能识别外界环境中的各种抗原。TCR是由两条糖蛋白以二硫键连接组成的异二聚体，分子结构与免疫球蛋白类似，其膜外部分各含2个免疫球蛋白样结构域：一个为近膜端的恒定区；另一个为远膜端的可变区。可变区分别由V-J-C及V-D-J-C基因片段重排后所编码，形成特异性各不相同的TCR分子，由此决定TCR的多样性和T细胞识别抗原的特异性，可对环境中千变万化的抗原产生特异性应答。
抗体重链和轻链位于肽段的羧基端（C端）氨基酸序列较保守称为恒定区（constant region，C区），即C H 和 C L ，分别占重链和轻链的 3/4（或4/5）和 1/2。不同型（κ或λ）抗体其 C L 的长度基本一致，但不同类抗体其C H 的长度不一，包括C H 1～C H 3或C H 1～C H 4。同一种属的个体，所产生针对不同抗原的同一类别抗体，其C区氨基酸组成和排列顺序比较恒定，即免疫原性相同，但V区各异。抗体C区与其多种生物学效应相关，如激活补体；穿过胎盘和黏膜屏障；与细胞表面Fc受体结合，从而介导调理作用、ADCC效应和Ⅰ型超敏反应等。
铰链区（hinge region）位于C H 1与C H 2之间。该区富含脯氨酸而易伸展弯曲，能改变两个Y形臂之间的距离，有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。铰链区易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。IgD、IgG、IgA有铰链区，IgM和IgE则无。
抗体的两条重链和两条轻链都可折叠为数个环形结构域（domain）。每个结构域一般均具有其独特的功能，因此又称为功能区。每个功能区约含110个氨基酸残基，其二级结构是由几股多肽链折叠而成的两个反向平行的β片层（anti-parallelβsheet），两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成一β桶状（βbarrel）结构，或称β三明治（βsandwich）结构。不仅抗体，已发现许多膜型和分泌型分子也含有这种独特的桶状结构，这类分子被称为免疫球蛋白超家族（immunoglobulin superfamily，IgSF）。
IgG、IgA、IgD的重链有4个功能区，分别为 V H 、C H 1、C H 2、C H 3；IgM和 IgE有 5个功能区，即多一个C H 4。轻链有V L 和C L 两个功能区。各区的功能为：V H 和 V L 是结合抗原的部位；C H 和C L 具有部分同种异型的遗传标志；IgG的C H 2和IgM的C H 3是补体结合位点，参与活化补体。母体的IgG可借助C H 2通过胎盘主动传递给婴儿，发挥被动免疫作用；IgG的C H 3可与单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞和NK细胞表面IgG的Fc受体结合；IgE的C H 2和C H 3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面IgE的Fc受体结合。
J链（joining chain）是一条多肽链，富含半胱氨酸，由浆细胞合成。J链可连接抗体单体形成二聚体、五聚体或多聚体。两个单体IgA由J链连接形成二聚体，五个单体IgM由二硫键相互连接，并通过二硫键与J链连接形成五聚体（图3-2）。IgG、IgD、IgE为单体，无J链。
图3-2 Ig的J链和SP结构
分泌片（secretory piece，SP）又称分泌成分（secretory component，SC）（图3-3），是分泌型 IgA（sIgA）分子上的一个辅助成分，为一种含糖的肽链，由黏膜上皮细胞合成和分泌，以非共价形式结合到二聚体上，并一起被分泌到黏膜表面。分泌片功能：具有保护分泌型IgA的铰链区免受蛋白水解酶降解的作用；介导sIgA二聚体从黏膜下通过黏膜到黏膜表面的转运。
一定条件下，抗体肽链的某些部分易被蛋白酶水解，可借此研究抗体结构和功能。木瓜蛋白酶（papain）水解IgG的部位是在铰链区二硫键连接的2条重链的近N端，裂解后可得到三个片段（见图3-3）：①2个相同的Fab段，即抗原结合片段（fragment of antigen binding，Fab），相当于抗体分子的两个臂，每个Fab段由一条完整的轻链和重链的V H 和C H 1功能区组成。Fab段为单价，与抗原结合后，不能形成凝集反应或沉淀反应；②1个可结晶片段（fragment crystallizable，Fc）：Fc段相当于 IgG的 C H 2和 C H 3功能区，无抗原结合活性，是抗体分子与效应分子或细胞相互作用的部位。
图3-3 Ig的水解片段示意图
胃蛋白酶（pepsin）在铰链区连接重链的二硫键近 C端水解 IgG，获得一个 F（ab′） 2 片段（图3-4），由于抗体分子的两个臂仍由二硫键连接，因此F（ab′） 2 片段为双价，与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应。Ig的Fc段被胃蛋白酶裂解为若干小分子片段，被称为多肽碎片（pFc′），失去生物学活性。胃蛋白酶水解IgG后的F（ab′） 2 片段，既保留了结合相应抗原的生物学活性，又避免了Fc段抗原性可能引起的副作用，作为生物制品有较大的实际应用价值，例如白喉抗毒素、破伤风抗毒素经胃蛋白酶消化后精制提纯的制品，因去掉了Ig重链部分的Fc段，而大大降低了超敏反应的发生率。
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免疫球蛋白超家族（immunolobulin superfamily，IgSF）：指一大类在结构及氨基酸组成上与Ig可变区或恒定区结构域具有同源性的蛋白质分子。IgSF分子分布广泛，以膜分子或可溶性形式表达。这些分子具有多种生物学功能，如免疫识别、信号转导、细胞黏附等。包括B细胞抗原受体、T细胞抗原受体、Fc受体、MHCⅠ类分子和MHCⅡ类分子，以及某些CD分子和黏附分子。