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由于受体研究的迅速发展，受体理论对生物学和医学各学科的影响亦日益深刻；受体（receptor）的含义也随着人们的理解不同而有不小的差异，目前尚难用一两句话清晰地表达出什么叫作受体。虽然国际药理学联合会（IUPHAR）于1998年对受体的定义作出了界定，但仍不十分满意。为了得到一个明确的概念，不妨先简要地剖析一下早期Sutherland 所提出的受体作用原理：作为第一信使，肾上腺素或其他激素、神经递质以及药物等首先与靶细胞膜上的特异性受体相结合，形成受体-配体复合物；后者活化鸟苷酸结合调节蛋白（G 蛋白），从而激活相偶联的腺苷酸环化酶（AC），以催化ATP 生成cAMP；cAMP 作为第二信使启动级联反应，产生最终的生物学效应。显然，在实现激素的最终效应方面，受体负有两项使命：①识别并结合肾上腺素等第一信使，这些与受体结合的激素、药物或毒素等分子被称作配基或配体（ligand）；②第一信使（如肾上腺素）携带的生物信号（如加快心率）通过信号转导系统（G 蛋白）激活腺苷酸环化酶等，产生第二信使（如cAMP）并启动级联反应。
如果将上述受体的功能与酶-底物间的相互作用相比较，可见它们在本质上是不同的。底物虽然也能被酶特异性识别，但两者间并非简单的结合，底物作为酶促反应中的“反应物”被代谢为一种新的分子（产物）。虽然酶也具有识别和结合底物的功能，但它的真正作用是生物催化，并不能传递信息。从这个意义上讲，酶只是起着相应底物的“受纳体”（acceptor）的作用。
因此，对于受体可做如下概括：受体是细胞膜或细胞内的一些能首先与生物活性分子（药物、毒素、神经递质、激素和抗体等）相互作用的生物大分子。它们具有3 个相互关联的功能：①识别与结合，通过高亲和性和高特异性的化学反应过程，识别并结合与其结构上具有一定互补性的分子，即配体；②信号转导，受体-配体相互作用后，通过启动一系列的级联反应，将配体所携带的信号以另一种信号形式传递到酶、离子通道等效应器（effector）；③生物学效应，使效应器的活性或结构发生相应的变化，产生相应的生物学效应。倘若受体与拮抗剂结合，则表现为阻断效应。
与受体发生特异性结合的物质称为配体（ligand）。配体有内源性和外源性之分。
迄今，在定量检测受体时，仍以放射性配基结合分析为基本方法。从受体与配体结合的角度看，受体应具有以下特征：
是针对受体对配基的选择性而言的，亦称受体的立体特异性（stereospecificity）。绝大多数受体为蛋白质，其结合部位的氨基酸残基以一定的顺序形成特定的三维结构，因而能选择性地与一种或一类在结构上与其互补的配基分子相结合。
亲和力（affinity）是配体与受体结合牢固程度的量度。配体对受体的亲和力越高，占据受体结合部位所需配体的浓度越低。通常以解离常数（dissociation constant， K D ）表示亲和力的大小，配体对受体结合的解离常数系指占据半数受体（或形成最大量受体-配基复合物的半量）时所需配体的浓度。显然， K D 值越小，配体对受体的亲和力越高。
由于受体具有选择性，化学结构不同的配体与受体结合时，配体的亲和力及其生物学效应互不相同。因此，配体又有完全激动剂（full agonist）、部分激动剂（partial agonist）和拮抗剂之分。L-肾上腺素分子中，带正电荷的N借助离子键与受体结合部位的阴离子相结合；羟基的氢与受体结合部位的电子对以氢键结合；苯环可能以范德瓦耳斯力（van der Waals force）与受体结合。换言之，L-肾上腺素分子中的H 原子以及不对称C 原子所结合的3个基团的空间排列恰恰能与受体中的3 个位点相契合，故可以相互作用，从而产生生物学效应。D-肾上腺素的分子结构中只有两点与受体相契合，故难以表现出与L-异构体相同的生物学效应。
受体是细胞的组分之一。不同的受体甚至同一受体在不同细胞中的数量存在很大差异，例如每个甲状腺滤泡上的促甲状腺激素受体结合位点约500个、每个肝细胞膜上的胰岛素受体结合位点约250000 个。然而对某一特定的受体来说，它在某一特定细胞中的数目有一定的限度，当配体浓度递增并达到某一浓度时，配体-受体结合反应达到平衡态，此即配体结合反应的饱和性。曾经认为，配体-受体结合达到饱和时产生最大效应。
受体与配体间的结合绝大多数通过氢键、离子键及范德瓦耳斯力等非共价键维系，一般来说受体与配体的结合是可逆性的。换言之，已结合了配体的受体可被高亲和力的或高浓度的其他配体所置换。特殊条件下，极个别的天然配体与受体呈共价键方式结合，如α-银环蛇毒素与N 胆碱受体的结合导致呼吸肌麻痹。在科学研究中，使用一些能与受体共价结合的配体（例如光照使一个配基衍生物以共价键方式标记特异性受体蛋白）会收到令人称奇的科研成果。药理学实验中，巧妙使用酚苄明和莫索尼定可以制备出剔除α 1 受体而仅仅保留α 2 受体的标本。
一般认为受体-配体之间的相互作用呈现高亲和力特征。亲和力越高，专一性就越强。有人建议，配体的解离常数 K D 应在10 -12 ～10 -9 mol/L。但是由于机体的复杂性，对具体问题须进行具体分析。例如运动神经兴奋时，神经肌肉接头突触间隙中的乙酰胆碱浓度可高达10 -4 mol/L，而血液中的胰岛素浓度仅维持在10 -10 mol/L 的水平。虽然胰岛素与其受体的亲和力较乙酰胆碱高2000倍，却不能认为乙酰胆碱是一种低亲和力配体。在神经肌肉接头突触间隙中存在极其丰富的胆碱酯酶，极快速地分解乙酰胆碱，从而保证骨骼肌运动的精准和敏捷。机体为了平衡大量的胆碱酯酶，运动神经末梢必须快速释放大量的神经递质乙酰胆碱。因此在阻断胆碱酯酶和不干扰胆碱酯酶两种体系中，乙酰胆碱的 K D 值将发生显著改变。
配体包括激动剂、部分激动剂和拮抗剂。与受体有高亲和力，同时也具有高内在活性，与受体结合后能产生最大效应的配体称为激动剂。能与受体结合，但无内在活性的配体称为拮抗剂；拮抗剂分为竞争性拮抗剂（competitive antagonist）和非竞争性拮抗剂（non-competitive antagonist）。生理条件下人体内尚未发现内源性拮抗剂，体内的抑制性反应均是通过激动某种受体而产生的。例如乙酰胆碱通过激动M 受体兴奋胃肠道平滑肌，乙酰胆碱亦可通过激动M 受体抑制心室肌收缩力。目前使用的拮抗剂（或称受体拮抗药）均为外源性物质，这类物质能与受体发生特异性结合，从而阻断受体与激动剂相互作用。若受体已与某种配体结合，当再加入高浓度的另一种配体（与已结合配体的化学结构相似）后，后者可将前者由受体上置换下来，此即竞争作用。在实验研究中，非竞争性拮抗剂也是一类很有用的工具药，它们虽不能与激动剂“竞争”同一结合部位，但能与受体所偶联的其他功能单位（如G 蛋白、离子通道等）相结合，从而改变激动剂的效应，成为阐明受体系统功能的重要手段之一。