二、膜蛋白质可插入脂质双层或与其他膜成分结合

几乎所有的蛋白质均呈折叠状态，以使其主要的非极性氨基酸残基区域同其极性区域相互分开。贯穿膜全长的膜整合蛋白质（integral protein）通常占膜蛋白的70%～80%，主要借疏水效应插入脂质双层。有些蛋白质几乎完全存在于脂质双层之间，可脱离锚区，在膜内变成完全主动的可溶蛋白质。分布于脂质双层表面的外周蛋白质（peripheral protein）通过静电力或范德瓦尔斯力（van der Waals force）与膜结合，占膜蛋白的20%～30%。

1.插入膜的蛋白质节段几乎总是形成α螺旋

整合蛋白质的非极性氨基酸残基与脂质双层疏水核心相接触的部分，由于排除了水分子，多肽分子本身形成氢键的趋向大大增强，因而往往以α螺旋或β螺旋，特别是α螺旋的形式存在。由于α螺旋的肽架形成一种氢键核心，螺旋节段的表面特性主要由氨基酸侧链来决定。一个足以跨越脂质双层的α螺旋长度需要18～21个残基，只是为了锚住蛋白质用的单个节段主要由疏水的氨基酸残基构成。

2.脂质双层的液态性质为整合蛋白质之间的相互作用提供条件

脂质双层的双向流动液态结构使蛋白质能在其中迅速扩散，进行垂直旋转和侧向移动，但不能进行从外层翻向内层或从内层翻向外层的翻转运动。某些神经递质和激素与其受体的相互作用可调制受体对换能器蛋白质（transducer protein）的亲和力，进而影响换能器蛋白质与效应器蛋白质（effector protein）的相互作用，这些相互作用均需在膜双层中进行侧向扩散。细胞膜表面上的膜整合蛋白质的分布，可由于同外周蛋白质的特异相互作用而不同程度地受到约束，有些膜蛋白质通过细胞骨架蛋白质的网络分布于不同区域。 t+FAU1ZPx68a96R9KBCrLNZB+tPMb2oAPHWZnf95HmbuyQ5CQhfF3Ok97/2hnIA4