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1 X射线衍射技术对样品蛋白质的特殊要求及操作原理
（1）特殊要求：X射线衍射技术只能用于测定晶体结构，因此要得到蛋白质的晶体。
（2）原理：当一束单色X射线入射到晶体时，由于晶体是由原子规则排列成的晶胞组成，这些规则排列的原子间距离与入射X射线波长有相同数量级，故由不同原子散射的X射线相互干涉，在某些特殊方向上产生强X射线衍射，衍射线在空间分布的方位和强度，与晶体结构密切相关。这就是X射线衍射的基本原理，可以测出蛋白质三维晶体的结构。
2 二面角、拉氏构象图的定义
（1）二面角：绕C α -N键轴旋转的二面角（C-N-C α -C）称为φ，绕C α -C键轴旋转的二面角（N-C α -C-N）称为ψ，这样多肽链主链的各种可能构象都可用φ和ψ这两个二面角或扭角来描述。二面角的变化，决定着多肽主键在三维空间的排布方式，是形成不同蛋白质构象的基础。
（2）拉氏构象图：根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（φ、ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以φ为横坐标，以ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图。可用来鉴定蛋白质构象是否合理。
3 多肽链折叠受空间限制的原因
由于肽键是一个共振杂化体，共振的后果是肽键具有部分双键性质，不能绕键自由旋转，因此主链肽基形成刚性平面，这个刚性平面称为酰胺平面。酰胺平面内C＝O与N-H呈反式排列，各原子间有固定的键角和键长。
一个蛋白质的构象取决于肽单位绕N-C α 和C α -C键的旋转，这些键连接着多肽链中的刚性的肽单位，绕N-C α 旋转的二面角称为φ，绕C α -C键旋转的二面角称为ψ。
拉氏构象图展示了二面角φ和ψ的组合与允许构象（不存在位阻）或不允许构象（存在位阻）间的关系。
1 蛋白质二级结构的定义
蛋白质的二级结构是指多肽链的主链在空间的排布，或规则的几何走向、旋转及折叠。折叠的结果是疏水基团埋藏在蛋白质分子内部，亲和基团暴露在分子表面。主要的二级结构元件有α螺旋、β折叠片、β转角和无规则卷曲。
2 α-螺旋、β-折叠、β-转角
α螺旋和β折叠片是蛋白质中最常见、最主要以及含量最丰富的二级结构元件。
表1-2-1 α-螺旋和β-折叠的区别
β转角又称β弯曲或称发夹结构，是一种非重复性结构，能在球状蛋白质中观察到一种简单的二级结构元。在β转角中Gly和Pro出现的频率较高。氨基酸的组成决定β转角的特定构象。
3 蛋白质超二级结构的定义
超二级结构是指由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合体，在多种蛋白质中充当三级结构的构件。已知的超二级结构有三种：αα、βαβ和ββ。
表1-2-2 超二级结构类型
4 角蛋白、胶原蛋白、丝心蛋白在生物体中的存在部位及分子链中超二级结构特点
（1）角蛋白：由外胚层细胞发育而来的皮肤及其衍生物。α-角蛋白是α-螺旋蛋白质，超二级结构为αα。β-角蛋白在结构上类似于丝心蛋白，属于β-片蛋白质。
（2）胶原蛋白：是许多脊椎动物和无脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质，属于结构蛋白质。其基本结构是原胶原，由3股多肽链缠绕而成，超二级结构为αα。
（3）丝心蛋白：存在于昆虫，如家蚕的茧和蜘蛛网的丝纤维中。属于β-片蛋白质，超二级结构为ββ，由反平行β折叠片堆积组成。