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1 酶活性中心的两个功能部位
酶的活性中心又称酶的活性部位，是与酶活力直接相关的氨基酸残基区域。一般认为活性中心主要由两个功能部位组成：
（1）结合部位，酶的底物靠此部位结合到酶分子上；
（2）催化部位，底物的键在此被打断或形成新的键从而发生一定的化学变化。
2 酶活性主要特征
（1）专一性：即酶对底物的选择具有特异性。
（2）高效性：酶促反应的催化效率较普通催化剂高。
（3）可调节性：酶的活性可以改变。
（4）不稳定性：酶的活性易受外界因素的影响。
1 酶专一性的含义
酶专一性是指酶对所作用的底物有严格的选择性。一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称为酶的专一性。
2 酶专一性类型
表1-4-6 酶专一性的分类
3 酶作用专一性假说的原理
锁钥假说认为酶的活性部位是刚性的，形状刚好能与底物相吻合，非底物因为形状不吻合而不能与酶结合。酶和底物结合时，底物分子或底物分子的一部分与酶的活性中心的必需基团在化学结构上有紧密的互补关系，就像锁和钥匙的关系一样。这种假说的局限性是不能够解释酶催化逆反应以及有些酶可以催化多种底物反应。
诱导契合学说认为酶活性部位是柔性的，酶和底物的契合是动态的。当酶活性部位同底物结合时，酶活性部位受底物的诱导，其构象发生改变使其适合于与底物契合进行反应，诱导契合学说更符合实际情况，应用更为广泛。
1 酶实现高效催化的因素
表1-4-7 酶高效催化原因
2 酶高效催化的实质及作用机制
表1-4-8 酶催化反应
3 中间产物和“过渡态”的含义以及酶学反应机制
（1）中间产物：中间产物学说认为，酶降低活化能的原因是酶参加了反应，即酶分子与底物分子先结合形成不稳定的中间产物（中间结合物），这个中间产物不仅容易生成，而且容易分解出产物，释放出原来的酶，这样就把原来活化能较高的一步反应变成了活化能较低的两步反应。
（2）过渡态：是指反应物体系转变成产物体系过程中，经过的能量最高状态。过渡态是不稳定的，不能分离出来。
（3）酶学反应机制：在酶催化过程中，酶分子与底物分子相互作用，经过一系列化学变化，最后由底物生成产物。阐明酶催化过程中酶分子与底物分子的相互作用及其反应过程中键的裂解和新键形成的机理，即称为酶促反应机制。
1 胰凝乳蛋白酶
胰凝乳蛋白酶是一种能够分解蛋白质的消化性酶，活性集团含有丝氨酸残基。胰凝乳蛋白酶在芳香族氨基酸的羧基处切断肽键，从而裂解蛋白质。胰凝乳蛋白酶由三段肽链组成，通过五个二硫键连接，其活性部位主要包含Ser195、His57、Asp102三个关键残基。胰凝乳蛋白酶以简单的有机脂作为底物，由酰化、脱酰两个阶段组成。
2 溶菌酶
溶菌酶是一种天然的抗菌剂，存在于鸡蛋清及动物的眼泪中，其生物学功能是催化某些细菌细胞壁多糖的水解，从而溶解这些细菌的细胞壁。溶菌酶分子的内部是非极性疏水区。疏水的相互作用在溶菌酶的折叠构象中起重要作用。在溶菌酶分子表面为极性基团，使得酶是亲水的，表面上有一个较深的裂缝，其大小恰好能容纳多糖底物的6个单糖，这是溶菌酶的活性部位。