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免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig，sIg）和膜型（membrane Ig，m Ig）。前者主要存在于血液及组织液中，具有抗体的各种功能；后者构成B细胞膜上的抗原受体（BCR，m IgM）。自然界中存在成千上万的抗原物质，相应地有成千上万的含有特异性BCR的B细胞克隆及其产生的特异性抗体来识别和结合这些抗原。
研究证明，所有Ig的单体结构均非常相似，由英语大写字母Y形状的四肽链组成，即由2条相同的分子量较小的肽链称为轻链（light chain，LC）和2条相同的分子量较大的肽链称为重链（heavy chain，HC）组成，重链之间和重、轻链之间是由二硫键连接（图4-1）。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。
图4-1 免疫球蛋白结构示意图
Ig重链由450～570个氨基酸残基组成，分子量为50～70kD。重链因氨基酸的排列顺序、二硫键的位置和数目、含糖的种类和数量不同，其抗原性也有差别，可将其分为μ链、γ链、α链、δ链、ε链五类，据此决定了免疫球蛋白的5种类别（class）或同种型（isotype），即IgM（μ）、IgG（γ）、IgA（α）、IgD（δ）和IgE（ε）。每类Ig根据其铰链区氨基酸残基的组成和二硫键数目、位置的不同，又可分为不同的亚类（subclass），如人γ链可分为γ1、γ2、γ3、和γ4；小鼠γ链可分为γ1、γ2α、γ2βb和γ3；人α链可分为α1和α2两种。因此人类Ig的类别和亚类共有9种，小鼠则有8种。
Ig轻链大约由210个氨基酸残基组成，分子量约为25kD。每条轻链含有两个由链内二硫键所组成的环肽。轻链共有两型：kappa（κ）型轻链与lambda（λ）型轻链，这两种轻链决定了Ig的型别（type）。同一个天然Ig分子上轻链的型别总是一样的，但在同一个体中可存在分别带有κ链或λ链的抗体分子。不同种属生物体内两型轻链的比例不尽相同，如人类血清中的κ链和λ链的Ig比例约为2∶1，而小鼠的比例为20∶1。关于引起不同物种具有不同κ链和λ链比例的原因，目前尚不清楚。在临床上，κ链和λ链比例异常可用于某些B细胞克隆异常增殖疾病的诊断。根据λ链恒定区个别氨基酸残基的差异，又可将λ分为λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型（subtype）。虽然5种类型的Ig中都会出现这两种轻链，但到目前为止，尚未发现这两种轻链有任何功能上的差别。
Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠为数个环形结构域（domain），每个结构域约含110个氨基酸残基。轻链只有两个结构域。重链的结构域数目随Ig种类不同而异。IgA、IgD和IgG的重链有四个结构域，IgE与IgM的重链有五个结构域。
晶体结构分析显示，Ig各结构域是由多肽链折叠形成的球状结构，形成免疫球蛋白折叠（immunoglobulin fold）。每个结构域的大小约为4nm×2.5nm×2.5nm，形成两个反向平行的β片层（anti-parallelβsheet）。可变区结构域的β片层结构由9股（一层4股、另一层5股）组成，恒定区的结构域则由7股（一层3股、另一层4股）组成。两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一条链内二硫键连接，使结构域牢固稳定。总观起来，形成“β桶状”结构或“β三明治状”结构（图4-2）。
图4-2 免疫球蛋白结构域示意图
比较不同Ig的轻、重链氨基酸序列时发现，不同Ig近N端轻链的1/2区段（含108～111个氨基酸残基）与重链的1/4或1/5区段（约含118个氨基酸残基）组成及排列顺序变化较大，而其他部位的氨基酸序列在同一类型的Ig相对比较恒定。因此，将近N端氨基酸序列变化较大的区域称为可变区（variable region，V区）。近C端轻链的1/2区段（约含105个氨基酸残基）与重链的3/4或4/5区段的序列相对比较恒定，称为恒定区（constant region，C区）。在Ig结构中相应的简称代号如下：①轻链的可变区：VL；②轻链的恒定区：CL；③重链的可变区：VH；④重链的恒定区：CH。重链的V区只含有一个结构域，而恒定区含有多个结构域，同类别Ig CH的长度也有差别，γ、α、δ链的C区各有三个结构域，分别称为CH1、CH2、CH3；μ和ε链的C区各有四个结构域，分别称为CH1、CH2、CH3和CH4；轻链的V区和C区各由一个结构域组成，分别为VL和CL。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异（图4-2）。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成数量巨大的、具有不同结合抗原特异性的抗体库，足以识别在自然界中存在的种类繁多的异物抗原。
进一步的分析显示，在VH和VL各有三个区域的氨基酸组成和排列高度变化。在VH，是位于30～36、49～65、95～103位置氨基酸，而在VL，是位于28～35、49～59、92～103位置氨基酸，人们把这3个区域称为高变区（hypervariable region，HVR）或称为互补决定区（complementarity determining region，CDR），分别为 HV1/CDR1、HV2/CDR2和HV3/CDR3，其中HV3/CDR3变化最大。在V区中CDR以外氨基酸组成和排列顺序变化相对较小的部分，被称为骨架区（framework region，FR），分别为FR1、FR2、FR3和FR4，骨架区在维持HVR的空间结构中具有重要作用。来自VH和VL的三个CDR共同（而非单独VH或VL的CDR）组成了Ig的抗原结合部位，识别、结合抗原并决定抗体识别的特异性，亦是独特型表位的组成部分（图4-2）。因而，不同VH和VL的CDR相互组合是机体能够产生数量巨大的、具有不同结合抗原特异性抗体的机制之一。
同一种属生物体内同一类别Ig的C区氨基酸组成和排列顺序比较恒定，其抗原性是相同的。C区不结合抗原，但与抗体相应功能相关，如激活补体、介导穿过胎盘和黏膜屏障；与细胞表面的Fc受体结合从而介导调理作用、ADCC作用和引起Ⅰ型超敏反应等。
分析发现，Ig的Y形结构的两臂并非是僵硬不能活动的。在IgD、IgG、IgA分子CH1和CH2之间的区域含有大量脯氨酸和二硫键，富有弹性，使得Ig的两臂具有伸展与回缩的能力，这一区域称为铰链区（hinge region）。铰链区的存在有利于与不同距离的抗原表位结合。在五类免疫球蛋白中，IgD、IgG、IgA有绞链区，IgM和IgE无铰链区。各类抗体铰链区的长度及氨基酸的顺序也有不同；人IgD的可伸展的距离最大，IgG4和IgA的弯曲度则较小。除了铰链区，Ig的可变区和恒定区之间也可以发生一定程度的弯曲和旋转，这样Ig分子的两臂就能以最佳位置与抗原结合。
利用铰链区对木瓜蛋白酶（papain）和胃蛋白酶（pepsin）敏感的特点，在实际工作中，人们常常用木瓜蛋白酶和胃蛋白酶从铰链区将Ig切割成大小不同的片段以满足应用的需要。藉此，可以让Ig的某一部分发挥作用，而让另一部分不起作用。
木瓜蛋白酶可以在铰链区的二硫键N端侧将IgG裂解成大小基本相等的三个片段（图4-3），即2个抗原结合片段（fragment of antigen-binding，Fab）和1个可结晶片段（fragment crystalizable，Fc）。Fab片段包括完整的轻链和部分重链（VH和CH1功能区），该片段具有单价抗体活性，即只能与一个相应的抗原表位特异性结合，但不能形成凝集或沉淀反应。Fc片段由Ig两条重链的CH2和CH3结构域组成，之间由二硫键相连。Fc段无抗原结合活性，是抗体分子与效应分子或细胞相互作用的部位。
图4-3 免疫球蛋白水解片段示意图
胃蛋白酶作用于IgG在铰链区连接重链的二硫键近C端一侧，可裂解产生1个F（ab'） 2 片段和一些小片段pFc'。F（ab'） 2 片段是由2个Fab及铰链区组成（图4-3），由于Ig分子的两个臂仍由二硫键连接，因此F（ab'） 2 具有与完整的抗原结合活性，可同时结合两个抗原表位，故能发生凝集和沉淀反应。双价的F（ab'） 2 与抗原结合的亲和力要大于单价的Fab。虽然F（ab'） 2 与抗原结合特性方面同完整的Ig分子一样，但由于缺乏Ig中部分片段，因此不具备固定补体以及与细胞膜表面Fc受体结合的功能。由于应用F（ab'） 2 时保持了结合相应抗原的生物学活性，又减少或避免了Fc段抗原性可能引起的副作用，因而在生物制品中有较大的实际应用价值。IgG的Fc段被胃蛋白酶裂解为若干小分子片段，被称为pFc'，失去生物学活性。
J链（joining chain）是一个富含半胱氨酸的多肽链，由浆细胞产生，分子量约为15kD，主要功能是将单体Ig分子连接为多聚体。J链主要存在于二聚体IgA和五聚体IgM中，其通过二硫键连接到α链或μ链的羧基端的半胱氨酸。在J链作用下，血浆中的IgM主要以五聚体形式存在（图4-4）。血液中的IgA主要以单体形式存在，在黏膜表面的IgA主要以二聚体形式存在。J链在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及在体内转运中具有一定的作用。IgG、IgD、IgE常为单体，无J链。
图4-4 J链（五聚体IgM）与分泌片（二聚体IgA）示意图
分泌成分（secretory component，SC）又称分泌片（secretory piece，SP），是多聚免疫球蛋白受体（poly Ig receptor，p IgR）的胞外段，由黏膜上皮细胞合成和分泌，分子量约为75kD的糖蛋白，是分泌型IgA和IgM上的一个辅助成分（图4-4）。IgA和IgM在合成后与黏膜上皮细胞表达的p IgR结合并转运到黏膜表面。此后pIgR裂解，被称作分泌片的pIgR膜外区部分仍然以共价形式结合在IgA和IgM，并一起被分泌到黏膜表面。只有带有J链的IgA和IgM多聚体才能和p IgR结合。SC的存在可以保护IgA和IgM铰链区不被蛋白水解酶的降解。
机体针对不同抗原表位通常产生特异性不同的抗体，同时由于重链C区的类别转换，产生的抗体的型别可有1～5种之多，而抗体轻链的型别也有2种。而且即使是一种抗原表位也可诱生不同类型的抗体；因此，抗原免疫机体产生的各种类型的免疫球蛋白（抗体）呈现结构和功能的异质性。免疫球蛋白具有双重特性，既可作为抗体与抗原特异性结合，同时又可作为蛋白质抗原，在特定条件下激发免疫应答。根据Ig分子抗原决定簇的不同部位以及在异种、同种异体或自体中产生免疫反应的差别，可把Ig的抗原性分别称为同种型、同种异型和独特型（图4-5），均可诱导特异性抗体（抗抗体），从而表现为不同的血清型。
同种型（isotype）指同一种属所有Ig分子共有的抗原特异性标志，需在异种体内才能诱生相应的抗体，换句话说，同种型抗原特异性因种属（species）而异。其抗原表位存在于IgC区，同种型主要包括Ig的类、亚类、型、亚型。按类划分，Ig可分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类，IgG又可分为IgG1、IgG2、IgG3、IgG4四个亚类，IgA又可分为IgA1和IgA2两个亚类。
图4-5 免疫球蛋白血清型示意图
同种异型（allotype）是同一种属但不同个体间的Ig分子所具有的不同抗原特异性标志。在同种异体间用免疫球蛋白进行免疫而产生的抗体，是针对该同种异型，该抗原表位主要存在于IgC区，少量在V区。
独特型（idiotype）是指同一个体不同B细胞克隆产生的Ig分子所特有的抗原标志，其表位又称为独特位（idiotope），主要存在于V区。当B细胞发生克隆扩增时，其独特型在异种、同种异体甚至同一个体内均可刺激产生相应抗体，即抗独特型抗体（图4-6）。由抗独特型抗体组成的独特型网络在免疫调节中发挥作用。
图4-6 免疫球蛋白的独特型示意图
机体内许多细胞表面具有不同类别的Ig Fc受体，通过与Ig Fc段的结合，参与Ig介导的生理功能或病理损伤过程。目前已明确的Fc受体有FcγR、FcαR、FcεR和FcδR。FcγR有三种类型，分别为FcγRⅠ、FcγRⅡ和FcγRⅢ；FcεR分为FcεRⅠ和FcεRⅡ两种类型（图4-7）。
图4-7 免疫球蛋白Fc段受体
即CD64，为70kD穿膜糖蛋白，属Ig超家族成员，胞膜外区有3个C2结构（图4-7）。FcγRⅠ组成性表达于单核细胞、Mφ以及DC，IFN-γ可明显上调单核细胞FcγRⅠ的表达，并可诱导中性粒细胞和嗜酸性粒细胞FcγRⅠ的表达。FcγRⅠ是高亲和力IgG Fc受体，与人体IgG1、IgG3结合力最强，与IgG4结合的亲和力降低，与IgG2无结合能力。FcγRⅠ可介导ADCC，通过IgG的调理促进对颗粒性抗原的吞噬作用，增加吞噬细胞IL-1、IL-6和TNF-α等细胞因子的释放。
即CD32，分子量为40kD，为一种跨膜糖蛋白，属Ig超家族，有A、B1、B2、B3和C几种类型（图4-7）。FcγRⅡ分布广泛，包括单核细胞、Mφ、朗格汉斯细胞、粒细胞、B细胞和血小板。FcγRⅡ为低亲和力Fc受体，只能结合多聚或凝聚的IgG，对人 IgG的亲和力大小依次为IgG3＞IgG1＞IgG2=IgG4。IgG结合FcγRⅡ可介导中性粒细胞和单核细胞的吞噬作用和氧化性爆发，GM-CSF可明显上调FcγRⅡ表达，促进中性粒细胞和嗜酸性粒细胞的杀伤。B1和 B2型的FcγRⅡ对膜表面Ig介导的信号转导则具有抑制作用。
即CD16，属Ig超家族，为一种跨膜糖蛋白，因跨膜区的不同，存在跨膜型（FcγRⅢA）和GPI连接（FcγRⅢB）型两种形式，胞膜外区均有2个C2样结构域（图4-7）。FcγRⅢ在结构上与FcγRⅠ和FcγRⅡ有相似性。人跨膜型FcγRⅢ表达于NK细胞、Mφ和肥大细胞，而GPI连接的FcγRⅢ表达于中性粒细胞。血液中可溶型FcγRⅢ主要来自GPI形式的FcγRⅢ，FcγRⅢ是IgG Fc段低亲和力受体，主要结合人IgG1、IgG3。
FcαR即CD89，为分子量60kD跨膜糖蛋白，属Ig超家族成员，胞膜外有2个C2结构域，为中亲和力受体（图4-7），主要表达于单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞等。中性粒细胞表面FcαR可结合血清型和分泌型IgA1和IgA2。FcαR介导吞噬细胞的吞噬作用、超氧产生、释放炎症介质以及发挥ADCC，上述作用需要FcRγ链参与。
FcεRⅠ无CD编号，由一条α链、一条β链和γγ二聚体所组成（αβγ2）。FcεRⅠα链属IgSF成员，胞膜外区有2个C2样结域，跨膜区与CD16跨膜区同源性很高，是IgE高亲和力受体。β链是CD20/FcεRⅠβ家族成员。γ链则与FcγRⅢγ亚单位完全相同，并与CD3ζ和η链结构相似（图4-7）。FcεRⅠ主要分布于嗜碱性粒细胞和肥大细胞，介导Ⅰ型超敏反应。
即CD23，又称BLAST-2，Ⅱ型膜蛋白，胞膜外区C端含有1个C型凝集素样结构域，并形成三聚体（图4-7）。FcεRⅡ与FcεRⅠ无任何同源性。目前发现FcεRⅡ有 FcεRⅡa和FcεRⅡb两种类型。FcεRⅡa仅表达于B细胞，而FcεRⅡb可表达于其他多种细胞。FcεRⅡ分子通过蛋白酶水解可形成37kD可溶型FcεRⅡ，并可进一步水解为33kD、29kD、25kD和16kD片段，所有这些片段均保留了C端的外源凝集素“头”样结构域，并具有与IgE结合的能力。对于B细胞，FcεRⅡ只表达于m IgM + m IgD + 表型的B细胞，分化为浆细胞时消失。FcεRⅡ是IgE低亲和力受体。可溶型FcεRⅡ可促进IgE合成，其机制可能是通过与膜型IgE或CD21结合发挥正调节作用。FcεRⅡ还可与CD21发生相互作用，这对B细胞之间相互黏附，避免生发中心B细胞发生凋亡起着重要作用。
FcδR是IgD Fc的受体，目前有关FcδR的信息较少。研究发现，FcδR主要表达于人的CD4和CD8 T细胞。有丝分裂原能够诱导T细胞FcδR表达上调。IgD与T细胞表面FcδR结合可作为一个“桥梁”，刺激表达IgD的B细胞或促进B细胞将抗原呈递给T细胞识别，但目前对这一结果仍存在争议。