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在本章第八节溶酶体中，我们谈到溶酶体的出现使得真核细胞可以在细胞内消化吞进的食物颗粒，赋予真核细胞迅速获得大量营养的能力。溶酶体里面有几十种消化酶，可以对吞入的原核细胞所有的成分，包括细胞膜、蛋白质、DNA、多糖等等进行降解。在真核细胞中，溶酶体中的这些酶从哪来的？
答案就在真核细胞除了有细胞膜和核膜外，还有一个庞大的细胞内的膜系统，这个系统就是内质网和高尔基体。这个系统的功能之一就是形成要进入溶酶体的消化酶，并且将它们送入溶酶体，还有一个重要功能就是给蛋白质分子加上糖基，并且将它们运送到溶酶体、细胞膜和细胞外。这两个功能是彼此衔接的，因为进入溶酶体的消化酶都是带有糖基的。
内质网（endoplasmic reticulum，简称ER）和高尔基体（Golgi apparatus，简称Golgi）都是真核细胞所特有的，由膜包裹而成的扁平囊状结构，将其内部的腔和细胞质分开，以执行其特有的功能。虽然它们都是细胞内的膜系统并且功能彼此衔接，但是它们的结构和功能也有所区别（图3-26）。
图3-26 内质网和高尔基体。左图显示内质网和高尔基体的空间关系。内质网分为糙面内质网和光面内质网
内质网是由多重扁平囊平行排列组成的系统，扁平囊之间有膜连接，所以整个内质网的腔是相通的。由于内质网的膜还和细胞核的外膜相连，所以内质网的腔和细胞核两重膜之间的空间也相通。内质网系统常常延伸到细胞内的大部分空间，可以绵延几十微米。在电镜下，内质网还分为糙面内质网（rough ER）和光面内质网（smooth ER）两种区域，前者因为附有合成蛋白质的核糖体颗粒而显得粗糙，而光面内质网则没有核糖体附着。内质网的主要功能之一是让需要糖基化的蛋白质进入内质网腔或膜，对它们进行剪裁、初步的糖基化、形成二硫键（由半胱氨酸侧链上的“巯基”—SH通过氧化形成的—S—S—键），最后折叠成正确的三维结构。
高尔基体由数个凹状的圆形扁平囊（cisternae）相叠而成，常常位于内质网和细胞膜之间。高尔基体一般含有4~8个扁平囊，每个囊的尺寸比较小，直径在1微米左右，周缘成泡状。和内质网的腔是一个整体不同，高尔基体的各个囊之间没有膜相连，因而囊腔是彼此隔离的。面向内质网的囊接受来自内质网的蛋白质，被称为高尔基体的“顺面”（cis-face），面向细胞膜的囊把蛋白质加工完毕，准备送往它们的目的地，叫做高尔基体的“反面”（trans-face）。高尔基体的主要作用是对来自内质网的蛋白质进行进一步的加工，修改糖链，并且对各种蛋白质分子进行分类，再运送到各自的目的地去，例如溶酶体、细胞膜或者分泌到细胞外。由于内质网和高尔基体之间，高尔基体的不同囊之间，以及高尔基体和溶酶体、细胞膜之间都没有膜连接，蛋白质从内质网到高尔基体的顺面，从高尔基体的顺面到高尔基体的反面，以及从高尔基体的反面到目的地（溶酶体、细胞膜和细胞外）的转运都必须通过小囊的方式，将可溶性蛋白质包裹在小囊中，将目的地是细胞膜的膜蛋白分配到小囊的膜中进行运输。小囊通过内质网膜和高尔基体的膜突起然后分裂而形成，类似酵母细胞的出芽繁殖。这些小囊再通过细胞内的运输系统（见本章第六节，“真核细胞的骨骼系统和肌肉系统”）到达目的地。高尔基体周围的泡状物，就是运输这些蛋白质的小囊。由于小囊的形成需要磷脂，所以内质网中的光面内质网还有一个重要功能，就是合成磷脂和新的生物膜。
在内质网中形成和加工后的消化酶是如何进入溶酶体的呢？原来要进入溶酶体的消化酶，在内质网中都被加上了糖链，在糖链中甘露糖的第6位碳原子上加上一个磷酸根。形成的“6-磷酸甘露糖”，这就是进入溶酶体的“路牌”。它被位于高尔基体膜上的“6-磷酸甘露糖受体”识别，酶即与膜联系在一起。这些蛋白质随后聚集在反面高尔基体膜的一个小区域内，这部分膜再突起分裂出去形成输送小囊，运送至溶酶体。小囊的膜与溶酶体的膜融合，将这些蛋白质释放到溶酶体腔中。
溶酶体中消化酶转运的例子也显示出蛋白质的糖基化对于真核细胞的意义。原核细胞里面的蛋白质是很少带糖基的，例如在大肠杆菌中测到的带糖基的蛋白质只有十来个，也还没有发展出专门的细胞内的膜系统来给蛋白质加糖基。虽然许多细菌的外面包裹有由肽聚糖组成的细胞壁（见第二章第十三节，图2-34），但是那主要是由多糖分子组成的结构，肽链只有几个氨基酸单位长，主要起联系糖链的作用，并不是真正的蛋白质。而许多真核细胞的蛋白质分子上面都带有糖基，或是单个糖基，或是结构复杂的糖链。
许多真核细胞的蛋白质分子上带有糖基这一现象，和真核细胞生理活动的复杂性有关。真核细胞里面的蛋白质种类远多于原核细胞，执行的功能也多得多，完全依靠蛋白质自己的肽链在许多情况下已经不够了，而需要糖基的帮助。糖基能够增加蛋白质的稳定性，没有糖基，许多蛋白质不能够卷曲成正确的三维结构，或者会在细胞中被迅速降解。许多蛋白质的活性也与它上面的糖基有关，例如核糖核酸酶的活性就因为上面有糖基而大大提高。由于糖基是高度溶于水的，蛋白质带上糖基也可以增加它的溶解度，例如血浆中的蛋白质基本上都是带糖基的。在多细胞生物中，蛋白质上面的糖基在分子之间的识别和相互作用中也起重要作用，例如与免疫有关的蛋白质如抗体和补体分子基本上都带有糖基；胰岛素受体和胰岛素之间的相互作用也需要受体上面的糖基；生长激素、甲状旁腺激素、黄体激素、红细胞生长激素等蛋白质分子都带有糖基。
从上面的介绍可以看出，真核细胞中有三大类蛋白质分子是需要糖基化的，也都走囊泡运输这条路，那就是进入溶酶体的水解酶、被分泌到细胞外的蛋白质（例如前面谈到的血浆中的蛋白质、抗体、具有激素功能的蛋白质）和细胞表面的蛋白质（例如细胞表面的受体）。所有这三大类带糖基的蛋白质都是不进入细胞质的，所以需要特殊的环境来合成这些蛋白质和给这些蛋白质分子加上糖基，并且将它们分别送到自己的目的地。这个环境就是内质网和高尔基体以及它们内部的腔。这些腔和外面的细胞质是不相通的，可以含有专门给各种蛋白质加上糖基并且进行修饰的酶。
蛋白质的糖基化是一个多形式、多步骤的复杂过程，需要几十种酶的作用。从内质网到高尔基体，从高尔基体的顺面到反面，腔内所含的酶都不同，以便对蛋白质上的糖链依次进行加工。蛋白质糖基化的方式有许多种，涉及13种不同的单糖和蛋白质中的8种氨基酸残基，但是其中最主要的是连在天冬酰胺残基上的糖基和连在丝氨酸或苏氨酸残基上的糖基。前者是与天冬酰胺侧链氨基上的氮原子相连，叫做N-糖基化（N-linked glycosylation）；后者与丝氨酸或苏氨酸侧链羟基上的氧原子相连，叫做O-糖基化（O-linked glycosylation）。N-糖基一般较大、较复杂，常常是十几个单糖连成的分支的糖链。O-糖基一般比较短小，多数只含1~4个单糖。组成这些糖基的单糖不像淀粉或纤维素那样都是葡萄糖（glucose，简称Glc），而是还有多种单糖和它们的衍生物，例如半乳糖（galactose，简称Gal）、甘露糖（mannose，简称Man）、海藻糖（fucose，简称Fuc）、 N -乙酰半乳糖胺（ N -acetylgalactosamine，简称GalNAc）、 N -乙酰葡萄糖胺（ N -acetylglucosamine，简称GlcNAc）、唾液酸（sialic acid）等。糖链也不像蛋白质的肽链那样是线性的，而是像树枝那样可以分支，分支上又可以再分支。不同类型的细胞含有的糖基化酶不同，所以往糖链上加糖单位的数量、种类、顺序不同，再加上同一个蛋白质分子还可以连上多个糖链，最后形成的糖蛋白种类极其庞大，使得每种细胞的表面都有自己特有的糖蛋白结构（图3-27）。
图3-27 蛋白质上的糖基举例图
蛋白质被加上糖基后，会被高尔基体分配到不同的地方去。进入溶酶体的水解酶和被分泌到细胞外的蛋白质都是溶于水的，被装在小囊泡的内部再被运输到溶酶体中或者细胞外。而细胞表面的蛋白质属于膜蛋白，是不溶于水的，这些分子在腔内的部分被糖基化后，仍然停留在膜上，在运输小囊形成时进入小囊的膜内，通过小囊与细胞膜的融合进入细胞膜，呈现于细胞表面（参看图3-26）。