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在第一章第四节中我们曾经提到，RNA可能是最早的生命分子。它能够催化自己的形成，能够催化蛋白质的形成，还可以用它的核苷酸顺序来储存信息，所以RNA很可能就是地球上生命的“起始分子”。在分子之间的相互协作关系尚未建立的条件下，RNA分子的这种“一物多能”对于最初的生命看来是必要的。但是正是由于“一物多能”，RNA分子的这些优点同时也就是它的缺点。一个缺点就是它的催化效率比较低。例如RNA可以相当于现在细胞所使用的RNA聚合酶（由蛋白质组成），用单链RNA为模板合成新的RNA分子。但是它催化RNA合成的速度很慢，一个叫核酶B6.61的RNA要为新的RNA分子添加20个核苷酸，需要24小时。相比之下，大肠杆菌的RNA合成酶每秒钟可以添加2000个核苷酸，比B6.61快1.8亿倍！
RNA的另一个缺点是它能够催化的化学反应种类有限。它的大部分催化功能都是对RNA分子的加工，例如剪接、合成和自我复制。而生命活动是非常复杂的，细胞中的化学反应有几千种，光是把葡萄糖氧化成二氧化碳和水，就要经过数十个步骤，而且几乎每一步都需要催化，而RNA是没有这个能力的。RNA只由4种核苷酸组成，虽然能够通过分子内核苷酸的碱基配对形成各种空间结构，但是由于RNA的组成成分相对简单，这些结构的复杂程度有限，能够催化的化学反应的种类也比较少。如果只靠RNA自己，也许可以形成一个能够自我维持的“RNA世界”，但是不会有我们现在所见的多姿多彩的生命世界。
幸运的是，在RNA有限的催化能力中，“碰巧”有一个非常关键的能力，就是能够把氨基酸分子连在一起，形成类似蛋白质的物质。这可是一个了不得的事情，因为蛋白质的催化能力比RNA强多了。不仅催化的速度快，而且能够催化的化学反应的类型几乎无穷无尽，这才使得地球上生命的发展成为可能。如果当初没有这个“碰巧”，也许地球上就没有我们现在所见的生命了。蛋白质为什么有这么大的本事呢？这就要从组成蛋白质的氨基酸说起。
氨基酸（amino acids）有一个由数个碳原子线性相连组成的“骨架”，上面连有一个带碱性的氨基（—NH2）和一个带酸性的羧基（—COOH，中间的两个氧原子都连在左边的碳原子上），所以叫做氨基酸。按照连接氨基的碳原子相对于羧基的位置（第一个、第二个、第三个），氨基酸可以分别称为α-氨基酸、β-氨基酸和γ-氨基酸（图2-2）。
图2-2 α-氨基酸、β-氨基酸和γ-氨基酸
除了氨基和羧基，碳链上还可以连上其他功能基团，例如羟基（—OH）、巯基（—SH）、苯基、第二个氨基、第二个羧基等，或者只连上氢原子。这些不同的基团和氢原子赋予氨基酸以不同的性质。目前已知的氨基酸有600多种。在生命出现以前，宇宙中的化学反应就可以形成各式各样的氨基酸（见第一章第二节）。
也许是由于RNA最初把氨基酸连起来时，只能使用α-氨基酸，即氨基和羧基连在同一个碳原子上的氨基酸，所以现在生物体内的蛋白质，都是由α-氨基酸组成的，而且通过生物的选择和淘汰，最后留下20种α-氨基酸来组成蛋白质，这就是丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苯丙氨酸、酪氨酸、组氨酸、色氨酸、脯氨酸。从原核生物选定了这20种氨基酸之后，就再也没有变过。包括人在内的所有生物都使用这些氨基酸，说明原核生物已经做了最佳选择。
一个氨基酸分子上的羧基可以和另一个氨基酸上面的氨基反应，在脱去一个水分子后彼此相连，这样形成的化学键叫做肽键（peptide bond）。几十个到几百个氨基酸线性相连，就形成了肽链（peptide chain），蛋白质就是由肽链组成的。由于氨基酸在组成蛋白质分子时都丢掉了一个羟基和一个氢原子（两端的氨基酸除外），所以蛋白质分子中的氨基酸被称为氨基酸残基（residue）。在蛋白质两端的氨基酸中，一个保留了氨基，叫做蛋白质的氨基端（amino-terminal或者N-terminus），另一个保留了羧基，叫蛋白质的羧基端（carboxyl-terminal 或者C-terminus）（图2-3 ）。
图2-3 肽键的形成。一个氨基酸上羧基的—OH基团和另一个氨基酸氨基上的一个氢原子从各自的氨基酸分子上脱落下来，结合成一个水分子，两个氨基酸分子余下的部分彼此结合，形成由两个氨基酸残基组成的分子，叫做“二肽”。连接这两个氨基酸残基的化学键叫做肽键。肽分子中含有自由氨基的一端叫氨基端（N-terminus），含有自由羧基的一端叫羧基端（C terminus）。图中的R表示侧链
由20种氨基酸组成的蛋白质，根据各种氨基酸在蛋白质分子里面的排列方式，可以组成种类极为庞大的蛋白质分子。多数蛋白质由数百个氨基酸组成，即使蛋白质只由100个氨基酸单位组成，能够生成的蛋白质在理论上也有20 100 种，超出整个宇宙中的原子数！这数量如此众多的蛋白质中，总会有一些能够催化生命活动所需要的蛋白质分子。蛋白质是怎么做到这一点的呢？
这是因为不同的氨基酸含有不同的侧链。α-氨基酸的基本构造都相同，就是中心碳原子上连上一个氨基和一个羧基，但是不同的氨基酸有不同的侧链。氨基酸彼此线性相连形成蛋白质分子的长链时，氨基酸中的侧链就横向伸出，好像一根长绳子上等距离地伸出的短绳子。这些侧链长短和形状不同，性质各异。有的带正电（例如赖氨酸，精氨酸，组氨酸），有的带负电（例如谷氨酸，天冬酰胺），有的亲水（例如半胱氨酸，丝氨酸，甲硫氨酸，酪氨酸），有的亲脂（例如丙氨酸，苯丙氨酸，亮氨酸，异亮氨酸）。由于肽链中碳原子之间，以及碳原子与氮原子之间，都以单键相连，这些原子都可以相互转动（见第一章第一节），所以肽链是高度柔顺的，像细线一样可以弯曲成为无数种形状。由于侧链的亲水性和亲脂性不同，在水溶液中，不带电的亲脂侧链“不受欢迎”，就像油与水不能混溶一样，只好彼此聚在一起，“藏”在蛋白质分子的内部。而带电的亲水侧链由于能与水分子“亲密相处”，就位于蛋白质分子的外面，包裹着“油性”的内核。这个过程也就把蛋白质分子“长绳子”“卷”成有一定形状的立体分子。根据侧链的种类和它们的排列顺序，蛋白质分子可以有各种不同的形状，表面电荷的分布情况也不同。许多蛋白质分子上还有“沟槽”和“凹坑”（图2-4）。
图2-4 肽链折叠成为蛋白质的空间结构。左图为肽链折叠示意图。肽链中每个圆圈代表一个氨基酸残基，白色的代表亲水的氨基酸，黑色的代表亲脂（疏水）的氨基酸。在肽链折叠时，疏水的氨基酸位于分子内部，亲水的氨基酸位于分子外部，形成三维结构。中图：一种肽链的实际折叠情形，只有肽链的走向被画出来。右图：折叠成的蛋白质分子的形状（填充型，即把分子表面原子的位置和形状画出来）
肽链在折叠的过程中，还可以先形成一些局部结构。由于肽键—CO—NH—（图2-3）中氧原子带一些负电，与氮原子相连的氢原子带一些正电，肽键中的氧原子就可以与相隔两个肽键的第3位肽键上的氢原子之间相互吸引，形成氢键，使肽链的一段或者多段卷曲成螺旋状，叫做α-螺旋（α-helix）。肽链也可以弯回来，彼此平行，平行的肽链之间也可以在肽键之间形成氢键，形成有皱褶的片状结构，叫做β-折叠（β-sheet）（图2-5）。在整个肽链卷曲成为蛋白质的三维结构时，α-螺旋和β-折叠上伸出来的亲脂侧链彼此靠近，与肽链的其他部分伸出的亲脂侧链一起，位于分子的内部，这些部分伸出的亲水侧链则位于分子的外部。
图2-5 α-螺旋和β-折叠。在左图中，肽键之间的氢键用虚线表示。右图为蛋白质分子的结构图（缎带型画法），其中α-螺旋的节段用螺旋表示，β-折叠用带箭头的缎带表示，箭头的方向表示肽链从氨基端到羧基端的方向。没有这两种结构的肽链部分用弯曲的细线表示
蛋白质凭借表面电荷的分布情况和空间形状，就可以和形状、电荷分布与之互补的分子结合。这个分子突起的地方，蛋白质就有一个凹坑与之对应，这个分子凹进去的地方，蛋白质在对应的地方就突起。这就像过去皇帝调兵时用的“虎符”，两半的形状要完全对得上。除了空间形状要匹配，电荷分布也要匹配。这个分子带正电的地方，蛋白质在对应的地方就带负电；这个分子带负电的地方，蛋白质的对应部位就带正电。这个分子不带电的地方，蛋白质对应的地方也不带电。这样形状加电荷匹配，蛋白质就可以在细胞里面千千万万种分子当中，找到能够与自己特异作用的分子，例如胰蛋白酶（trypsin）和它要水解的蛋白质分子之间的特异结合，以及胰岛素与细胞表面的胰岛素受体之间的结合（图2-6）。
图2-6 蛋白质分子与其他分子的结合。左图为胰蛋白酶与要被水解的蛋白结合，右图为胰岛素与胰岛素受体的结合
蛋白质结合特定的分子之后，如果蛋白质还能够帮助化学反应的发生，这个蛋白质就有催化功能而被称之为酶（enzyme）。被催化的反应物分子就叫做底物（substrate）。过去认为酶都是蛋白质。在RNA的催化性能被发现以后，具有催化功能的RNA也被称为酶（见第一章第四节）。所以现在酶的概念是指能够催化化学反应的生物物质。
酶是怎样催化化学反应的呢？化学反应要破坏分子中原来的一些化学键，形成新的化学键。例如在蛋白质的合成中，要破坏氨基（—NH2）上氮原子和其中一个氢原子之间的化学键，破坏羧基（—COOH）中碳原子和羟基（—OH）之间的化学键，去掉了羟基的羧基和去掉一个氢原子的氨基彼此结合，就形成了肽键（—CONH—），而脱下来的羟基和氢原子则彼此结合形成水分子（见图2-3）。在蛋白质被消化成氨基酸时，相反的反应发生，水分子中氧原子和一个氢原子之间的化学键被破坏，肽键也被破坏，重新恢复氨基和羧基。这就是蛋白质的水解（hydrolysis）。
但是破坏化学键是需要能量的。破坏一个共价键（由电子分享形成的化学键）需要每摩尔数百千焦（kJ）的能量。而在室温下，分子热运动的能量只有约1.3千焦，不足以破坏共价键。所以蛋白质在水中不会自动水解，葡萄糖在水中也不会自动分解。但是如果它们结合在酶分子上，通过酶分子上氨基酸的侧链与底物分子上有关的原子相互作用，将化学反应分为几步，每一步需要的能量都比较少，破坏化学键所需要的能量就可以通过分子热运动的能量来供给，化学反应也就可以在室温或体温下进行了。从这个意义上讲，酶分子上面的这些侧链有点像外科医生的手术刀，可以对反应物分子进行“手术”。我们吃饭后消化食物，葡萄糖在细胞内被氧化成水和二氧化碳，都是酶催化的结果。通过酶的催化作用，化学反应的速度可以提高上百万倍甚至上亿倍。
在有的化学反应中，例如和电子传递有关的氧化还原反应，即使20种侧链也无能为力了，这时候蛋白质就会去“搬救兵”，结合一些金属原子或者一些非蛋白的化合物，让它们参与催化反应。这些结合在酶分子上，帮助酶催化反应的物质就叫做辅基（prosthetic group）。例如催化氧化还原反应的酶常常用铁和硫形成的铁硫中心（iron-sulfur center）作为辅基；给分子加上氧原子的细胞色素P 450 含有血红素（heme）辅基（图2-7）；固氮酶含有铁原子或者钼原子加铁原子等。许多金属原子在非生物的环境中就有催化作用，例如铁、钴、镍、铜、钼就在化学工业中被广泛用作催化剂。在宇宙中，有机物的形成也与这些非蛋白质的催化剂有关，酶只不过把一些具有催化作用的金属原子拿过来，收入自己的“武器库”而已。有了辅基的帮助，酶能够催化的反应类型几乎是无限的。
图2-7 带辅基的酶。左图为外硫红螺菌（Ectothiorhodospira）的铁硫蛋白，其中含有由4个铁原子和4个硫原子组成的铁硫中心。右图为一种细胞色素P450的结构，其中含有血红素辅基
正是由于原核生物利用蛋白质来催化绝大多数的化学反应，它们才有如此强大的生命力。而且由于蛋白与底物的结合是高度特异的，每种酶只催化一种反应，而不会“多管闲事”，去干涉其他的化学反应，生物体内的化学反应才可以精确有控地进行。原核生物用蛋白质来取代RNA的催化作用，具有重大意义，是原核生物建立的“功勋”之一。从原核生物到高等动物再到人，都毫无例外地使用蛋白质来催化绝大多数的生命活动。可以说，没有蛋白质就没有现代意义上的生命，这说明原核生物当初的选择是完全正确的。