一、Hsp110的分子特性

Hsp70分子伴侣协助蛋白质折叠和转运的各种流程，Hsp110与Hsp70的基因结构相似，但是Hsp110的编码基因相比Hsp70有较多的重复编码序列，从基因同源性上分析，Hsp110是Hsp70的重要分支，是分子进化的一个重要的演化分支。Hsp110 SSE1与ATP2.4的熔点结构也证实了这一观点（Liu，2007）。但是，由于Hsp110基因重复序列较多，其编码氨基酸序列也相应地比Hsp70较大，故其氨基酸序列分析表明，其分子量要比Hsp70大得多。

对Hsp110的二级结构进行分析的结果表明，其主要功能结构与Hsp70相似，都含有ATP结合区域（含有400个左右的氨基酸），中间区段是多肽结合区，C端的环状区、 α 螺旋区域；但是在C端的环状区结构比Hsp70多，这也是Hsp110分子量较Hsp70大的原因。对三个区域的功能进行深入研究发现，ATP结合区在Hsp110与Hsc70及Hsp25形成异源多聚体中起着核酸交换作用，多肽结合区的作用仍然未知，C端是其发挥分子伴侣功能的重要区域。Yasuda等（1999）的研究表明，小鼠 hsp105 基因大约为22kb，含有18个外显子及17个内显子。5 ' 侧翼区约1.2kb。其转录起始位点位于ATG翻译起始密码子上游165bp处。 hsp105 基因5 ' 启动子区域包括一个TATA盒子、CAAT盒子，一个插入CAAT盒子以及两个GC盒子。在-64nt与-128nt之间发现了以四个nGAAn形式出现的两个热休克单元序列。同时，启动子分析试验也证实，在热应激或非热应激时，含有两个共同HSE序列的最小区域被激活。 hsp105 基因编码Hsp105蛋白，通过表达后剪切产生Hsp105α与Hsp105β两种蛋白，前者为细胞内结构性蛋白，后者为42℃应激特异性蛋白（Yasuda，1995）；Hsp105/110多肽分子量约为17kDa，转录本为3453bp，根据其细胞内定位被分为两个蛋白：Hsp105α含848个氨基酸插入编码序列；Hsp105β含有814个氨基酸插入编码序列。 RJsUeT8/njhsXdkwZZb/WF26+lZbnQEtyPDoi+nR+R1/eBq7sJ6HFIbf5Sz2wmxc