（一）Hsp的概念

热休克蛋白（heat shock protein，Hsp）是广泛存在于细菌到哺乳动物等的有机体细胞中、在正常生理状况及应激状态下分子结构非常保守的环境应急蛋白，是对细胞内蛋白变性、凝聚后进行再折叠恢复其功能的具有分子伴侣活性的一类蛋白质。Ritassa对果蝇进行热应激后，发现其唾液腺染色体转录增强（Hammer，1973）。随后，Tissiéres对转录增强后的物质进行了研究，发现这类物质随热应激的变化而改变，而且这类物质是一种对细胞具有保护作用的蛋白质。根据这种现象，人们将热应激的过程称为热休克，这类蛋白质称为热休克蛋白（Moran，1979；Tissiéres，1974）。近年来，随着研究的深入，人们发现不仅热应激，而且冷应激、重金属、激素、药物、氧离子自由基、运输应激、缺血后再恢复供血等都能引起机体内一系列分子伴侣蛋白的诱导表达。尽管上述定义已经不能全部覆盖应激的范围，但是人们仍约定成俗地沿用热休克及Hsp的概念。

（二）Hsp的分类

根据Hsp的分子量大小、结构及功能，可将Hsp分为六个主要家族，它们分别是小分子热休克家族（其主要成员是泛素、Hsp25等）、Hsp40家族（其主要成员是Hsp47）、Hsp60家族（其主要成员是Hsp60）、Hsp70家族（其主要成员是Hsc70、Hsp72等）、Hsp90家族（其主要成员是Hsp90）、Hsp110家族（其主要成员是Hsp110/105、GRP170等）（Zhang，2011）。

（三）Hsp与热应激损伤

李培庆等（1999）研究发现，在给予试验鸡群急性高温应激时，细胞总蛋白合成急剧减少，而热休克蛋白Hsp25、Hsp70、Hsp90、Hsp100的合成持续增加，然后，细胞总蛋白逐渐恢复正常水平，这暗示Hsp在热应激损伤过程中对细胞结构、功能起着重要作用。邹丽丽等（2009）发现热应激蛋鸭内脏中，仅肾脏组织、脾脏组织中 hsp70 的转录与蛋白表达显著，其他脏器不显著。杨小娇等（2011）对宰前肉鸡环境逐渐升温，发现肉鸡血浆肌酸激酶、乳酸脱氢酶、丙二醛活性增强，同时，肉鸡胴体品质变差，然而热休克蛋白Hsp108的表达呈下降趋势。鲍恩东等（2001）研究发现，急性热应激肉鸡在应激初期具有较明显的病理损伤，随着应激时间的延长，耐过肉鸡各脏器血管壁上Hsp70强阳性表达，表明Hsp70对血管功能具有重要意义。许生友等（2011）对肉鸡进行了长达60h的慢性热应激，结果发现肉鸡下丘脑及肝脏Hsp70的表达在36h达到峰值，在热应激60h，下丘脑Hsp70下降到应激初期水平，肝脏Hsp70骤降到热应激初期的10%左右。孙培明等（2005）发现，热应激肉鸡心肌纤维变性、坏死，肌酸激酶与 hsc70 mRNA在整个热应激过程中均呈波动性变化，揭示Hsc70蛋白是一个反映肉鸡组织热应激损伤的重要分子标志子。付旭彬等（2004）的研究结果表明，在给予肉鸡急性热应激时，Hsp90在组织小动脉、毛细血管内皮细胞中显著上调，暗示Hsp90的可能功能在于调节血管的收缩而影响组织器官的供血。

鲍恩东等（2001）对长途运输商品猪的Hsp的表达与定位进行了研究，运输猪肝细胞内Hsp27显著下降，Hsp70家族变化不明显，Hsp90家族的Hsp90表达显著上调，但是Hsp86显著下调；骨骼肌中Hsp70家族差异不显著，而Hsp90家族的Hsp90与Hsp86显著下调，这提示Hsp90家族在运输应激条件下发挥着重要作用，或许可以作为判断应激损伤的候选指示子。

任登良等（2008）发现，热应激处理体外培养的小鼠囊胚，Hsp72的表达量随恢复时间的延长而逐步降低。张霞等（2011）在上述研究的基础上对囊胚细胞热应激损伤与Hsp70的变化进行了深入的研究，发现囊胚亚细胞结构发生退行性改变，同时伴随着Hsp70的高表达，此外，退行性变化初期是可逆的。 wJzPPfYSLMC8PgHrQ6dbDbWmScn91qzS1clMJEy+NQc7Woe2SE59VsoFCcgP6H+t