心脏是机体重要的生命器官，然而在诸如化学应激、运输应激、生理功能失调、心脏缺血等多种应激因素的影响下可能导致心脏严重受损，产生心力衰竭、梗死等致命的病理症状（Gisolfi，1991）。由于心脏损伤导致心肌功能障碍，因此，上述因素可致使人或动物发生猝死（Andres，1994）。大量的研究表明，热应激也能导致心脏损伤（Rai，1980；Gathiram，1987；Gathiram,1988）。此外，热休克蛋白表达上调能保护心肌细胞免受严重的应激损伤（Cumming，1996；Morris，1996）。

热休克蛋白（heat shock proteins，Hsp）是一类能在非应激细胞内稳定表达并具有保护作用的蛋白质，当暴露在热休克以及诸如环境应激、物理应激、化学应激、运输应激等条件下，其在机体细胞的表达能显著上调（Artigues，1998）。Hsp对蛋白质转运、重新折叠、装配等细胞重要生理功能具有重要的调节作用。根据热休克蛋白分子的大小、结构以及功能，可将Hsp分为六大类：小热休克蛋白家族（sHsp）、热休克蛋白40家族（Hsp40）、热休克蛋白60家族（Hsp60）、热休克蛋白70家族（Hsp70）、热休克蛋白90家族（Hsp90）以及热休克蛋白110家族（Hsp110）（Zhang，2011）。热休克蛋白70（heat shock protein 70，Hsp70）能在椎骨、心脏与脑中表达，在热休克蛋白家族的研究方面最受关注。虽然以前的研究认为热休克蛋白110（heat shock protein 110，Hsp110）是热休克蛋白70家族的一个重要分支，并被认为是哺乳动物细胞内一个重要的Hsp，但是，其作用明显不同于Hsp70。Vanmuylder等（2000）报道Hsp110能在大鼠胫骨的增殖区及肥大区大量表达。而且，Hsp110在短时前额淤血导致的神经失调方面发挥重要的调节作用。此外，Hsp110也是一个防治肿瘤疾病的重要佐剂：重组的Hsp110与癌细胞抗原能在体外形成抗癌疫苗复合体。近来，Polier等（2010）报道Hsp110担当着酵母菌Hsc70的核酸交换子的重任，并且在未折叠蛋白质重折叠方面发挥着重要作用。然而，近年来Hsp110才获得人们的重视（Chen，1996）。Oh等（1997）报道Hsp110能保护细胞及分子蛋白免受热应激损伤。但是，在热应激状态下细胞内Hsp110的表达规律及其与细胞热应激损伤之间的关系仍不清楚。因此，正确认识热应激状态下心肌细胞内Hsp110的表达及其热应激损伤的关系研究十分必要。本试验的目的在于研究热应激状态下心肌细胞的应激性损伤与细胞内保护性蛋白Hsp110的表达规律，以及Hsp110及其相应 hsp110 mRNA转录间的关系，为揭示应激性损伤机理的研究提供理论依据。 e0B2pF7EkLa45rZcNP6+dHbSrD2iStH7elxsZEe74L9E+ftvrtThM57bm/FSgaJl