Hsp110在分子结构上与Hsp70极为相似，其调控机制类似于Hsp70，其表达主要分为两个阶段：mRNA转录与蛋白质的翻译。但是在对其整个过程的调控上主要发生在蛋白质翻译阶段。

在 hsp110 的转录阶段，需要细胞核内热休克转录因子（HSF）的辅助（Ovary，1975；Ishida，1978；Rocklin，1983；Baumann，1987；Castell，1988；Gauldie，1989），HSF与 hsp110 上游一段序列结合（图2-1），启动转录，而这段序列在Hsps的基因上都存在，又称为热休克转录单元（HSE）（Ovelgonne，1995；Watanabe，1996；Pirkkala，1999）。生理条件下，HSF主要以单体的形式存在于细胞质中，不具有转录活性；在细胞核中存在少量具有转录活性的HSF三聚体，辅助各种 hsp 的转录，对新翻译的合成肽链进行折叠及对变性、凝聚、错折的蛋白进行再矫正。然而，当细胞受到各种应激时，细胞质中的HSF单体进入细胞核中，形成三聚体，激活其转录功能，大量转录Hsp110的RNA。另外，当Hsp110表达达到一定程度时，Hsp110在细胞质中与HSF结合，从而抑制其转录功能的发挥，对Hsp110的表达起到负反馈调节。Saito等（2007）发现Hsp105α分布在细胞质中，Hsp105β分布在核中，具有核定位信号与核输出信号。删除核输出信号后，Hsp105α在核中大量积累，抑制了核定位信号，能抑制Hsp105的核内定位。此外，Hsp105α内的44个氨基酸序列能抑制核定位信号。因而，Hsp105（α/β）在核内定位不同是由于Hsp105β核定位信号被抑制的原因。

HSF—热休克蛋白转录因子 ；HSF KINASE—热休克蛋白转录因子激酶 ；Hsp110—热休克蛋白110 ；Hsp110 mRNA—热休克蛋白110信使RNA cG/aD6pCVtuhIESsEycePvmlQNy5wsYPmyJSXQF7RlyO6kO0qimu8jqmimW749Nn